郑璐 沈仁芳，2 兰平，2

（1. 中国科学院南京土壤研究所 土壤与农业可持续发展国家重点实验室，南京 210008；2. 中国科学院大学，北京 100049）

蛋白质赖氨酸乙酰化（Nε-lysine acetylation）是一种在原核生物和真核生物都广泛存在的重要的蛋白质翻译后修饰（Post-translational modifications，PTMs）［1-4］。赖氨酸乙酰化酶（Lysine acetyltransferases）催化乙酰基转移到赖氨酸的ε-氨基侧链形成蛋白质的乙酰化修饰，同时这一反应可以被赖氨酸去乙酰化酶（Lysine deacetylases）逆转。植物线粒体中一些赖氨酸乙酰化修饰也可以通过非酶促反应发生［5］。

赖氨酸乙酰化包括组蛋白和非组蛋白的乙酰化修饰。1964年，Allfrey等［6］在牛胸腺细胞核染色体的组蛋白上首次发现了赖氨酸乙酰化修饰。真核生物染色体由核心组蛋白八聚体（H2A、H2B、H3和H4）和其缠绕的146 bp的DNA组成了基本单位核小体［7］。组蛋白赖氨酸乙酰化修饰主要发生在核心组蛋白的N末端，是影响染色体结构的重要翻译后修饰。赖氨酸乙酰化有利于组蛋白和DNA八聚体的解离，核小体松弛，从而使各种转录因子能够与DNA结合位点特异性结合，控制基因的表达水平［8］。大量研究表明，组蛋白通过乙酰化修饰可逆而快速的变化在植物生长发育和非生物/生物胁迫响应中发挥着重要的调控作用［8-10］。

1997年，Gu和Roeder［11］在 人 肿 瘤 抑 制 因子p53上首次发现了乙酰化修饰参与非组蛋白的转录调控。随后，基于乙酰化肽段的免疫亲和纯化（Acetylpeptides immune affinity purification）和液相色谱-串联质谱（Liquid chromatography - tandem mass spectrometry，LC-MS/MS）的乙酰化蛋白质组（Acetylproteome）技术不断发展［12］，大量非组蛋白赖氨酸乙酰化修饰被发现。2006年，Kim等［13］首次报道了HeLa细胞和小鼠肝脏线粒体的乙酰化蛋白质组，一共鉴定了195个乙酰化蛋白质，且大部分为非组蛋白。……