刘骕骦　刘燕敏　李　阳

植物热激蛋白在非生物胁迫响应中的研究进展

刘骕骦刘燕敏李阳

（湖州师范学院浙江湖州313000）

非生物胁迫作用会通过改变植物细胞内蛋白质的构象从而影响植物的正常生长过程。热激蛋白是植物体内负责折叠、组装、转运和降解蛋白质的结构，其在受到胁迫后会促进蛋白质复兴，让蛋白质逐渐恢复正常形态，保障植物的正常生长。文章从热激蛋白的相关理论出发，探讨了热激蛋白的生物学功能，分析了热激蛋白与其他应激反应机制的相互作用。

植物热激蛋白；非生物胁迫；分子伴侣

非生物胁迫是指在非生物条件下影响植物生长的作用，如干旱、高低温以及重金属离子等。非生物胁迫在植物的每一生长阶段有不同的消极影响，进而导致植物生长受阻，影响农作物的产量。现阶段最为常见的非生物胁迫如自然灾害、农药和化肥的过度使用、工业废料的任意排放等，为了保障农作物的产出，增强植物对非生物胁迫的耐受性非常关键。植物热激蛋白即植物Hsps，是普遍存在于植物体内的物质，当植物受到非生物胁迫时，热激蛋白会被激活并在短时间内产生大量一类蛋白质，进而让结构受损的蛋白质重新恢复正常构象。当然除了植物之外，其他生物体内或多或少也会存在热激蛋白。总的来说，植物热激蛋白种类繁多，在抗旱耐寒、抗盐碱等方面的作用突出，研究植物热激蛋白在非生物胁迫响应具有一定的理论价值与现实意义。

1 热激蛋白概述

热激蛋白最早于20世纪60年代被发现，学者Tissieres将果蝇唾液腺当中因受热而合成的蛋白质命名为热激蛋白。植物方面，众多研究者已经分别从大豆、草莓等植物当中克隆得到大量热激蛋白基因，且种类多种多样。包括植物、动物等在内的生物热激蛋白主要具备以下几个特征：（1）热激蛋白具有保守性，生物的亲缘关系越远，热激蛋白的同源性越高。（2）热激蛋白具有时效性。通常情况下，热激蛋白基因是不会被激活的，只有当生物受到非生物胁迫时，热激蛋白才会迅速表达并累积，降低非生物胁迫对生物体的负面作用。（3）热激蛋白种类多样。比如，植物体细胞的不同细胞器就含有不同生物学功能的热激蛋白，其可以受到非生物胁迫自主表达，或者与其他蛋白发生协同作用。

一般情况下，生物体内热激蛋白的含量不超过总蛋白含量的5 %，但处于不利环境当中，会大量增生，基本可以达到蛋白总量的15 %左右。总的来说，热激蛋白会发挥分子伴侣的生物学功能，让植物尽可能地维持细胞稳态，免受水、热、盐等不利环境的胁迫。

2 热激蛋白的生物学功能

依据热激蛋白的分子量大小，可以将其分为Hsp60、Hsp70、Hsp90、Hsp100和sHsp，上述每一热激蛋白家族的生物学功能存在些许差别。详情见表1。

表1　热激蛋白的生物学功能汇总表

下面将具体讨论不同种热激蛋白的生物学功能。

2.1 Hsp60

Hsp60最早被视为大肠杆菌分子伴侣同源物质的分子伴侣，其最早是从原核生物与真核生物的线粒体、质体中发现的。现阶段，可以将Hsp60家族划分为2个亚族，其中之一普遍存在与细菌、线粒体以及叶绿体内，如chCpn60。存在于线粒体内的Hsp60蛋白，可以延长线粒体的寿命，防止线粒体与细胞过早凋亡。另外一类则在古细菌与真核生物的细胞质当中被发现。Hsp60在发挥作用的时候，需要借助ATP释放的能量协助蛋白质的合成与转运。以水稻为例，当水稻受到氧气胁迫之时，Hsp60基因会大量被表达，保护植物体内的Fe/S酶不被氧化。再如烟草，如果植物因为外界环境的胁迫，没有及时表达出这一基因，就会出现生长缓慢、开花延迟等问题，影响烟草的收成。

2.2 Hsp70

与其他几类热激蛋白相比，Hsp70家族可以说是最为保守的热激蛋白。在动物体当中，Hsp70不仅可以起到修复变形蛋白、调控细胞凋亡的作用，而且还能充当免疫防护机制避免动物体受到外界因素的威胁。植物体当中的Hsp70 普遍存在于叶绿体、线粒体以及内质网等细胞器当中，究其原因主要为这几种细胞器参与蛋白质的编码过程。当然Hsp70家族中的基因有单独表达的，也有组成型表达的，因此家族内的成员需要共同参与多肽的折叠与前体蛋白形成，并引导细胞及时降解不稳定蛋白。Hsp70家族当中，单个蛋白的生物学功能与其存在位置密切相关，如阻止蛋白常存在于细胞质当中，促进蛋白质折叠，并有效维持前体蛋白的稳定结构，而位于线粒体与叶绿体内的Hsp70蛋白充当前体蛋白的加工者。

当植物受到高温作用时，植物体内的Hsp70基因就会过量表达，且一般Hsp70基因的表达效应越高，植物的耐热性越强，因此有些农户会在高温时期利用相关激素促进农作物表达Hsp70基因，进而让作用有效抵抗高温。

2.3 Hsp90

Hsp90家族的蛋白质基本占植物细胞总蛋白的1 % ~ 2 %，其也需要在ATP的辅助下发挥生物学功能。根据相关研究，Hsp90 基因普遍存在于植物的内质网、质体与细胞浆当中，并且家族内的基因与酵母菌、动物体内的氨基酸具备同源性。通常情况下，与Hsp90基因发生相互作用的物质为信号转导蛋白，这也是该应激蛋白家族与其他家族的主要区别。

Hsp90家族的蛋白质会以组成型的形式表达，在原核生物与真核生物体内，应激蛋白Hsp90基因的表达程度均与胁迫程度呈正相关，如将水稻的热应激蛋白Hsp90基因导入大豆当中，大豆本身的抗干旱能力显著增强。同时，Hsp90蛋白还具备一定的缓冲作用，如正常条件下，该基因不会被大量表达，然而当植物体受到环境胁迫，其缓冲作用就会体现出来，导致植物出现遗传变异，进而有效适应不利环境。

2.4 Hsp100

Hsp100家族基因的功能非常广泛，但与其他应激蛋白所不同的是，Hsp100家族不具备调控蛋白质聚集与错误表达的功能。通常出现错误蛋白质或者因为蛋白质聚集引发的错误多肽时，Hsp100会迅速溶解拒接的蛋白质，同时引导Hsp70表达，进而使得错误多肽被分解，维持细胞的动态平衡。可以说，Hsp100的生物学功能具备彻底性，其掌握了蛋白底物的命运，因此相关蛋白底物在Hsp100的作用下要么被细胞完全降解，要么被全部释放出来。

涉及Hsp100蛋白的报道较多，如水稻、玉米以及烟草、小麦等植物非生物胁迫均有所涉及。Hsp100蛋白会在高温、高盐等非生物环境下以组成型表达。比如，将蚕豆叶绿体内的Hsp100基因克隆出来，就可以发现当其受热之后Hsp100就会获得表达，这也就可以证明蚕豆为何因为受热而表达Hsp100基因。

2.5 sHsp

sHsp的分子量较小，在植物体内，其相对其他热激蛋白家族更为多样化，尤其是序列、分布与生物学功能这3个方面。原核细胞与真核细胞均含有sHsp基因，因此当对应物质受到热或者非生物胁迫时，就会自主合成sHsp蛋白。就生物学功能来看，sHsp家族主要具备3种功能。首先，sHsp无法直接改变非天然蛋白质的结构，但是可以与非天然蛋白质相互结合形成复合体，进而在其他应激蛋白的助力之下，保障蛋白质的正确折叠与转运。其次，sHsp能有效防止蛋白质的大量聚集，实现蛋白质的重新折叠。另外当植物面临干旱、寒冷等各种不利环境时，sHsp可以与植物细胞的类囊体膜互相作用，增强植物的抗逆性。

3 热激蛋白与其他应激反应机制的相互作用

植物受到非生物胁迫，会产生一系列的应激反应，使得细胞内部情况得以调整，保障细胞稳态不被破坏。在外界环境的胁迫之下，热激蛋白的保护作用源于多种反应机制的共同努力。

3.1热激蛋白与渗透物分子的相互作用

渗透物分子属于小分子有机物，在生物体内参与渗透胁迫，有助于维持细胞内的蛋白质稳定，常见的渗透物分子如甘氨酸、甘油以及脯氨酸、海藻糖等。以卤虫为例，当将其置于高热环境时，其体内的海藻糖与sHsp可以互相作用，削弱高热对卤虫的危害。另外以酵母菌作为研究对象，可以发现当酵母因为外界环境出现蛋白质变性时，海藻糖与热激蛋白互相作用，可以让变性蛋白质快速聚集起来，并逐渐改善不正常的折叠状态。由此可以看出，热激蛋白会与渗透物分子相互作用来保护生物机体。

3.2 热激蛋白与伴侣蛋白的相互作用

越来越多的研究证实，热激蛋白的分子伴侣会与其他伴侣蛋白相互作用，共同参与生物体的应激反应，如哺乳动物当中的小分子热激蛋白sHsp就可以起到保护作用，同时也参与细胞的其他功能，如凋亡、分化、氧化还原等。虽然目前的研究对象基本为动物体，但相信随着研究的不断深入，植物体内热激蛋白与伴侣蛋白的相互作用也会被发掘出来。

4 小结

热激蛋白对植物的保护作用突出，并且每一家族的热激蛋白功能不同，必要时会进行密切合作。现阶段的研究大多集中于热激蛋白的表达与应激前后的变化，但在植物细胞当中，每一类热激蛋白家族如何识别特定底物、如何处理变性蛋白等问题还未得到解决。后续应继续对热激蛋白的结构等进行深入分析，进一步明确应激蛋白与植物非生物胁迫相应之间的关系，为相关研究提供理论基础。

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金属硫蛋白GmMT4 参与高温高湿胁迫下春大豆种子活力形成的机制（NO：LQ20C130003）浙江省自然科学基金/探索项目

刘骕骦(1990- )，男，汉族，黑龙江绥化人，博士研究生，讲师，研究方向：种子学、植物耐逆分子生物学。

刘骕骦

Q945.78

A

2095-1205(2020)04-25-02

10.3969/j.issn.2095-1205.2020.04.13