王思竹，张 洵，戴绍军，李 莹

（东北盐碱植被恢复与重建教育部重点实验室/东北林业大学，东北林业大学生命科学学院，黑龙江 哈尔滨 150040）

植物中的脂类物质在维持细胞膜结构稳定、能量供应以及胁迫应答方面具有重要作用。酰基辅酶A结合蛋白(Acyl-CoA-binding proteins，ACBPs)是一类含有酰基辅酶A结合结构域的脂类载体蛋白。目前，已在66种植物中发现306个植物类ACBP家族成员。根据其氨基酸组成与结构域的不同可将该类蛋白分为4类，分别为单结构域小分子量ACBP (Small ACBP)、Ankyrin Repeats ACBP (ANKACBP)、单结构域大分子量ACBP (Large ACBP)和Kelch Motifs ACBP (Kelch-ACBP)。研究表明，植物类ACBP蛋白可参与脂类物质(磷酸酯、卵磷脂和酰基辅酶酯类等)运输、饱和脂肪酸代谢、酰基辅酶A动态平衡、脂肪酸β氧化、嚢泡运输等多种生理过程，对于植物生长发育与逆境应答具有重要意义[1]。为此，本文对植物ACBP家族成员的基因与蛋白质结构特征、亚细胞定位、磷脂结合特性，以及在逆境应答过程中的生物学功能进行综述。

1 ACBP蛋白家族成员组成

ACBPs是一类重要的看家基因，其编码的神经肽在哺乳动物中首次被报道[2]。研究者在油菜(Brassica napus)中发现了第1个植物类ACBP蛋白同系物(ClassⅠ BnACBP)[3]，随后陆续在66种植物中发现306个植物类ACBP家族成员，其中表1列举了27种家族信息预测完整的植物ACBP及其各亚家族组成[4-7]。

2 ACBP的蛋白质结构特征

2.1 蛋白质一级结构特征

根据ACBP的氨基酸组成与结构域的不同，可将ACBP分为4类[4,5,7-8]。1) Class Ⅰ：单结构域小分子量ACBP (Small ACBP)，通常由88～155个氨基酸组成，所包含的ACB结构域由60～100个氨基酸组成，位于第4 - 101氨基酸[5,7]；2) Class Ⅱ：Ankyrin Repeats ACBP (ANK-ACBP)，由260～370 个氨基酸组成，除具有ACB结构域外，在蛋白质的羧基端(C端)还具有两个ankyrin结构域。ACB结构域由27～86个氨基酸组成，位于第87 - 204氨基酸。ankyrin结构域由54～93个氨基酸组成，位于第154 - 343氨基酸[5,7]；3) Class Ⅲ：单结构域大分子量ACBP (Large ACBP)，通常由215～700个氨基酸组成，ACB结构域由34～87个氨基酸组成，起始位置通常接近C端，但甘蓝(Brassica oleracea)ACBP (XP_013620900)的ACB结构域是在氨基端(N端)第1位氨基酸开始到第34位氨基酸结束[5,7]；4) Class Ⅳ： Kelch Motifs ACBP (Kelch-ACBP)， 通常由648～668个氨基酸组成。它除具有ACB结构域外，在C端具有1～5个kelch结构域。ACB结构域由47～89个氨基酸组成，位于第12 - 189氨基酸[8]。Kelch结构域数量、大小和位置并不固定。如甘蓝型油菜(Brassica napus) (XP_013732400)仅具有一个Kelch结构域，位于第186 - 227位氨基酸；大豆(Glycine max) ACBP(XP_014627431)具有5个Kelch结构域，分别位于第183 - 224位氨基酸、第299 -349位氨基酸、第351～398位氨基酸和第389 -426位氨基酸[9]。另外，在绿藻、苔藓和裸子植物中发现6个ACBP蛋白序列，具有与Class Ⅲ亚家族相似的结构，但氨基酸个数较少，称为Class 0亚家族[4]。研究表明，ACBPs可能通过ankyrin和kelch结构域与其他蛋白质进行互作[10]。模式植物拟南芥和水稻的ACBP家族成员的一级结构特征如图1所示。

表1 不同植物中酰基辅酶A结合蛋白(ACBP)家族的组成Table 1 The acyl-CoA-binding protein (ACBP) family in various plants

2.2 蛋白质二级结构特征

植物ACBP蛋白一级结构的不同导致其二级结构中α-螺旋的氨基酸数量与无规卷曲的氨基酸数量存在差异[11-12]。多数物种中，Class Ⅰ类ACBP蛋白中组成α-螺旋的氨基酸数量大于组成无规卷曲的氨基酸数量，Class Ⅱ类ACBP蛋白中组成无规卷曲的氨基酸数量大于组成α-螺旋的氨基酸数量。但氨基酸数量的43.33%、α-螺旋占总氨基酸数量的47.88%。向日葵 (Helianthus annuus)ACBP蛋白(XP_022012478)组成无规卷曲的氨基酸数量占总氨基酸数量的42.69%，组成α-螺旋的氨基酸数量占总氨基酸数量的53.58%。Class Ⅲ类ACBP蛋白组成α-螺旋和无规卷曲的氨基酸数量较为平均，但是，在玉米ACBP蛋白(XP_022011286)中组成无规卷曲的氨基酸数量占总氨基酸数量的51.47%，组成α-螺旋的氨基酸数量占总氨基酸数量的39.46%。向日葵ACBP蛋白(XP_022011286)中含α-螺旋的氨基酸数量占16.44%的，无规卷曲的氨基酸数量占55.43%的。Class Ⅳ类ACBPs与其他3类不同，组成无规卷曲的氨基酸数量占主导地位[5]。

图1 拟南芥和水稻ACBPs的结构示意图Figure 1 Schematic domain structures of the Arabidopsis thaliana and Oryza sativa ACBPs

根据形状(α-螺旋与β-折叠的数量)和预测结构域的数量将12种植物ACBP的3D结构分为若干类[5,13-15]。Class Ⅰ和 Class Ⅲ以 α-螺旋为主，ClassⅡ和Class Ⅳ中除具有ACB结构域外还存在特有的结构域(Ankyrin Repeats或Kelch)。各种类型α-螺旋和β-折叠的氨基酸数量的差异导致Class Ⅱ类和Class Ⅳ类ACBP中组成α-螺旋的氨基酸数量低于Class Ⅰ类和Class Ⅲ类ACBP。Class Ⅰ中的3种3D模型(S1 - S3)分别含有4～5个α-螺旋。Class Ⅱ中的Ankyrin结构域是由α-螺旋和少量的β-折叠组成，根据结构域的数量Class Ⅱ被分为9类(A1 - A9)。ClassⅢ以α-螺旋为主，具有两种3D模型(L1、L2)，它们均由4个α-螺旋组成，但在L2型中存在一部分没组成α-螺旋的氨基酸链。Class Ⅳ类kelch结构域主要组成形式是β-折叠。根据kelch结构域的数量将其分为4个模型(K1 - K4)，如表2所示[5]。

3 ACBPs与酰基辅酶A酯和磷脂的结合关系

植物ACBPs与酰基辅酶A酯和磷脂的体外结合关系分析，有助于预测该类蛋白在植物体内所发挥的作用，这对深入认识该类蛋白的功能具有重要意义。在拟南芥中，AtACBP1和AtACBP2与 palmitoyl-CoA(16:0-CoA)、oleoyl-CoA(18:1-CoA)、linoleoyl-CoA(18:2-CoA)、linolenoyl-CoA(18:3-CoA)和arachidonyl-CoA(20:4-CoA)等酰基辅酶A酯结合。其中与linoleoyl-CoA(18:2-CoA)和linolenoyl-CoA(18:3-CoA)的亲和性高于 palmitoyl-CoA(16:0-CoA)[16-19]；而AtACBP3则与linoleoyl-CoA(18:2-CoA)、linolenoyl-CoA(18:3-CoA)和arachidonyl-CoA(20:4-CoA)具有高度亲和性[19-20]；AtACBP4和AtACBP5对oleoyl-CoA(18:1-CoA)亲和性极强，而对palmitoyl-CoA(16:0-CoA)和arachidonyl-CoA(20:4-CoA)的亲和性则相对较 弱[21-24]。 AtACBP6 与 palmitoyl-CoA(16:0-CoA)、oleoyl-CoA(18:1-CoA)具有较高的亲和性，但与oleoyl-CoA(18:1-CoA)的结合能力略低于AtACBP4和AtACBP5[23,25]。这表明AtACBP4和AtACBP5在从质膜向内质网转运oleoyl-CoA(18:1-CoA)的过程中发挥了比AtACBP6更重要的作用[26]。在水稻中，OsACBPs均可以与linoleoyl-CoA(18:2-CoA)结合，其中OsACBP6与linoleoyl-CoA(18:2-CoA)的结合力最高。但是，对于oleoyl-CoA(18:0-CoA)，只有OsACBP1可以与其结合。虽然，OsACBP2和OsACBP3不能与palmitoyl-CoA(16:0-CoA)、oleoyl-CoA(18:1-CoA)和oleoyl-CoA(18:0-CoA)发生结合，但OsACBP5可以与palmitoyl-CoA(16:0-CoA)结合[4]。这表明，拟南芥和水稻的ACBP与不同类型辅酶A酯间的亲和性存在差异。

体外脂质结合竞争试验表明，AtACBP1重组蛋白可与磷脂酰胆碱(phosphatidylcholine，PC)中的18:1 PC和18:2 PC结合。AtACBP2重组蛋白可以与18:1 PC、18:2 PC和溶血卵磷脂(lyso-phosphocholine，lysoPC)结合。但AtACBP1和AtACBP2均不能与16:0 PC和18:0 PC结合[19,24-25,27]；AtACBP3重组蛋白优先与磷脂酰乙醇胺(phosphatidylethanolamine，PE)、18:0 PC、18:1 PC和18:2 PC结合[19,24]；AtACBP4和AtACBP5重组蛋白仅可与18:1 PC和18:2 PC结合[28]；AtACBP6重组蛋白可与16:0 PC、18:0 PC、18:1 PC和18:2 PC结合[29]。OsACBPs与不同种类的18:0 PC、18:1 PC和18:2 PC均可以结合[4]。拟南芥和水稻的ACBPs与PC结合特征进一步表明它们可能参与植物细胞内磷脂的转运[4]。此外，AtACBP1重组蛋白能特异地结合磷脂酸(phosphatidic acid，PA)，AtACBP2可与lysoPC结合，AtACBP3能与各种类型PE结合[30]，而OsACBP4是OsACBP家族中唯一可以结合16:0 PA的成员[4]。这些结果表明拟南芥和水稻ACBPs对磷脂的结合存在特异性(表 3)。

4 ACBPs的亚细胞定位

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表3 拟南芥和水稻ACBPs与磷脂和酰基辅酶A酯的结合特征Table 3 Binding characteristics of AtACBPs and OsACBPs with phospholipids and acyl-CoA ester

在已报道的66种植物的306种ACBP中，只有拟南芥和水稻ACBP家族全部成员的亚细胞定位信息已经明确。在拟南芥中，AtACBP1定位于内质网、细胞膜、囊泡和细胞壁[16]，AtACBP2定位于内质网和细胞膜[31]。AtACBP1和AtACBP2可以与脂类结合后通过膜泡运输过程参与脂类转运及组织表面蜡质和角质层的形成[32]。AtACBP3定位于质外体、细胞膜、内质网，以及高尔基体复合体的边缘，它可能与细胞膜磷酸酯形成和细胞壁发育有关[17]。AtACBP4、AtACBP5 和 AtACBP6 都可定位于细胞质，可能参与细胞质内的脂类运输[28-29]。

在水稻中，OsACBP1、OsACBP2和OsACBP3定位于细胞质，而OsACBP4和OsACBP5定位于内质网，这与AtACBP1、AtACBP2、AtACBP3的亚细胞定位及其相似；而OsACBP6定位于过氧化物酶体，这是第1次被发现定位于过氧化物酶体的植物ACBP[33]。该结果意味着OsACBP6除承担脂类运输的职责外还可能在脂类物质的降解中发挥重要作用[33]。近年，小球藻(Chlorella vulgaris)、向日葵(Helianthus annuus)和巴西橡胶树(Hevea brasiliensis)的ACBP家族部分成员的亚细胞定位陆续被研究，其中ChACBP、HbACBP1、HaACBP6均定位于胞质中，而HbACBP2定位于内质网，这些结果均与拟南芥同源物的定位情况相同[7,34-36]。

5 ACBPs的组织表达特性

拟南芥ACBP家族的6个成员在幼苗、成熟植株、根、莲座叶、花、长角果，以及成熟种子中的表达量存在明显差异(图2A)[6]。AtACBP1和AtACBP2在6种组织中均可大量表达，且在长角果和成熟种子中的表达量最高，该结果表明这2个基因可能在种子发育、休眠和萌发过程中发挥重要作用[37-39]。AtACBP3在成熟种子中表达量极低，而AtACBP4、AtACBP5和AtACBP6在莲座叶中表达量最低。此外，通过GUS染色分析发现，AtACBP1和AtACBP2在特化细胞(如毛状体、保卫细胞等)中表达存在差异。其中AtACBP1只在毛状体中表达，而AtACBP2只在保卫细胞中表达，这可能与它们在重金属胁迫应答(如铅胁迫)，以及调控气孔开闭和应答干旱胁迫过程中发挥重要作用密切相关[16,18,24,27,37-40]。AtACBP3可在柱头中大量表达，这表明该基因可能与拟南芥生殖发育存在一定关系[8,19,41]。AtACBP4在花粉粒中大量表达，AtACBP5在小孢子和绒毡层细胞中表达量最高，AtACBP6在花粉粒、小孢子和绒毡层细胞均大量表达，这些结果意味着AtACBP4、AtACBP5和AtACBP6在花粉发育过程中功能冗余[8,28-29,42-44]。此外，AtACBP6在子叶和下胚轴中大量表达[29,43,45]。

水稻中6个OsACBP基因在根、茎、叶片和种子中均有表达，在叶片中表达量最高，在根和茎中表达量最低(图2B)[4]。在种子发育过程中，6个基因的表达存在明显差异。OsACBP1在开花期、乳熟期和蜡熟期的表达量较高；OsACBP2在蜡熟期表达量最高，其他两个时期表达量相对较低；OsACBP3和OsACBP4在开花期表达量相对最高；OsACBP5在整个繁殖期都大量表达；OsACBP6在乳熟期表达量最低[4,46]。

图2 拟南芥和水稻酰基辅酶A结合蛋白在植物发育各个阶段的表达Figure 2 The expression of Arabidopsis acyl-CoA-binding proteins at various stages of plant development

向日葵中的HaACBP6是AtACBP6的同源基因，它可在营养组织中大量表达，并在发育中的种子和发芽的子叶中表达量最高[36]。陆地棉(Gossypium hiirsuyum)中GhACBP1只在胚珠中大量表达；GhACBP4在发育的纤维中大量表达；GhACBP3在花、花瓣及雄蕊中大量表达；GhACBP6在根、茎、叶、花、花托、花瓣均大量表达[47]。桐树(Vernicia fordii)中VfACBP3A、VfACBP3B在花和种子发育过程中的表达模式相似，但VfACBP3A在幼嫩种。子和叶片中的表达量明显高于VfACBP3B[48]。橡胶树中HbACBP1、HbACBP2在乳胶中表达量最高；HbACBP3和HbACBP6在叶片和雄花中表达量相对较高[7]。小桐子(Jatropha curcas)中JcACBP在不同器官中均显著表达，但在果实的表达量最高[49]。

6 ACBPs在植物生长发育中的作用

在种子萌发过程中，AtACBP1和AtACBP2具有相似的表达模式，其中一个基因的缺失会导致另一个基因发生补偿表达。在acbp1和acbp2突变体中，AtACBP2和AtACBP1表达量分别显著增加[24]。acbp1和acbp2单突变体的植物胚胎发育无明显异常，而acbp1和acbp2双突变体的胚胎无法正常发育。在胚胎发育过程中，AtACBP1和AtACBP2在脂类代谢及转运过程中发挥了关键性作用，并可能存在功能冗余，从而影响拟南芥胚胎发育[24,50]。

AtACBP3在衰老的叶片中大量表达，也受到持续黑暗处理的诱导。AtACBP3过表达植株中自噬相关基因ATG8(Autophagy related gene 8)表达量突增[51]。在acbp3突变体和RNA干扰(AtACBP3-KOs)株系中，PE和PA大量积累。同时，体外结合实验表明AtACBP3重组蛋白可与PC和PE结合。水杨酸信号转导在扰乱自噬体的形成，以及加速植株衰老的过程中起主导作用[52-53]。ACBP3可能通过调节磷脂代谢扰乱ATG8的生理功能，也可通过水杨酸信号转导途径来调节叶片衰老的进程[51]。

7 ACBP在植物胁迫应答中的作用

7.1 ACBP在重金属与氧化胁迫中的作用

AtACBP家族成员，尤其是AtACBP1、AtACBP2和AtACBP4在拟南芥响应重金属引起的氧化胁迫过程中发挥了重要作用[18,54]。人类中10-kDa ACBP(也称DBI；ACBD1)是一种与拟南芥AtACBP6同源的蛋白质，它仅由一个ACB保守域组成(86个残基)，其晶体结构具有一个铅Pb(Ⅱ)-和一个锌Zn(Ⅱ)-结合位点，这表明ACB结构域在结合重金属方面发挥了重要的作用[55]。但是，AtACBP6的表达量并未受铅胁迫的诱导，反而AtACBP1、AtACBP2和AtACBP4的表达量受铅胁迫诱导。在含有Pb(Ⅱ)培养基中，AtACBP1的过表达增强了拟南芥对H2O2和 Pb(Ⅱ)的耐受力[54]。结合 Pb(Ⅱ)-追踪分析发现，AtACBP1过表达植株和野生型的毛状体中富集大量Pb(Ⅱ)，而acbp1突变植株的毛状体中没有Pb(Ⅱ)的富集[54]。由此推测，毛状体中Pb(Ⅱ)的富集可能是拟南芥的一种有效解毒手段。AtACBP1过表达植株的部分地上组织中Pb(Ⅱ)的含量远高于野生型，这意味着AtACBP1的过表达可促使Pb(Ⅱ)由根部向地上部分的转移，从而减缓局部毒害的发生[25,54]。植物的这种修复适应性可能是降低重金属对植物伤害的有效手段。AtACBP2能结合Cd(Ⅱ)、Cu(Ⅱ)和 Pb(Ⅱ)等多种重金属，但对 Pb(Ⅱ)的亲和力低于AtACBP1[54]。AtACBP2过表达增强了拟南芥对Cd(Ⅱ)和氧化应激(如H2O2)的耐受力[18]。酵母双杂交实验表明，AtACBP2能与lysoPL2和重金属结合蛋白AtFP6发生互作[18]，在螯合Cd(II)的同时清除LysoPC，从而提高植物在重金属及氧化胁迫条件下的耐受性[18,27,40,54]。此外，AtACBP1和AtACBP2均可与linoleoyl-CoA(18:2-CoA)和linolenoyl-CoA(18:3-CoA)结 合 。 linoleoyl-CoA(18:2-CoA)和linolenoyl-CoA(18:3-CoA)是脂质氧化后修复的前体物质，该类物质含量的降低促进了氧化应激后的膜结构的损伤修复[18,27,54]。

7.2 ACBP在干旱、缺氧和冷应答中的作用

AtACBP2是拟南芥ACBP家族中与干旱胁迫关系最为密切的一个成员。AtACBP2在保卫细胞中大量表达，暗示AtACBP2可能通过调控气孔开闭来应答干旱胁迫。AtACBP2过表达植株的耐旱能力明显高于acbp2缺失突变植株和野生型拟南芥[40]。AtACBP2的过表达会使两种NAD(P)H氧化酶(AtrbohD和AtrbohF)的表达水平升高，同时，ABA信号通路中的重要的负调节因子HAB1(HYPERSENSITIVE TO ABA1)的表达水平降低。这些结果表明，ACBP2可通过ABA信号途径调控活性氧(ROS)在保卫细胞内积累，导致保卫细胞关闭，避免水分蒸发，增强植物抗旱性[40,56-57]。利用甲苯胺蓝染色和透射电镜观察acbp3、acbp4、acbp6突变植株和野生型的叶片，发现突变体叶片形态异常，其角质层的渗透性增加[45]。acbp3和acbp4突变体植株的叶片渗透性高于acbp6突变体，且acbp3和acbp4的蜡质层和角质层单体组成的变化比acbp6更大。这进一步解释了acbp3和acbp4突变植株对干旱敏感性高于acbp6突变植株的原因[45]。此外，水稻中只有OsACBP4和OsACBP5两个基因能够响应干旱胁迫[4]，而棉花中GhACBP1、GhACBP3和GhACBP6这3个基因受干旱胁迫诱导[47]。

AtACBP中的ankyrin基序(Class Ⅱ类AtACBP1和 AtACBP2)和 kelch基序 (Class Ⅳ类 AtACBP4和AtACBP5)的能够介导蛋白质与蛋白质相互作用[10,35,58]。例如，AtACBP1和AtACBP2可以与拟南芥Ⅶ类乙烯响应因子(Ethylene response factor，ERF)RAP2.12发生相互作用[59]。在有氧条件下，RAP2.12与AtACBP1和AtACBP2在质膜上相互作用，形成膜结合复合物，限制其进入细胞核，并保护其N端，避免其被降解。缺氧时，RAP2.12从质膜解离并转移至细胞核，激活缺氧反应基因的表达。在低氧条件下，RAP2.12::mEos可从质膜迁移到细胞核，新合成的RAP2.12::GFP激活了核内缺氧响应基因的表达[59-61]。此外，AtACBP3可以通过与长链酰基辅酶A酯(very-long-chain，VLC)结合，提高不饱和VLC神经酰胺的浓度，间接调节乙烯信号通路，降低缺氧对植物造成的伤害[62]。

响应低温胁迫是植物ACBP的重要功能。拟南芥中AtACBP6过表达植株耐低温能力强于野生型和acbp6缺失突变植株[63]。应答冷胁迫过程中，AtACBP6过表达植株中积累大量糖和脯氨酸等物质，冷胁迫相关基因Phospholipase Dδ(PLDδ)大量表达[30]。AtACBP6过表达植株中花的数量比野生型多了30%，花中积累了大量PC，特别是构成双分子层不饱和甘油酯，帮助维持膜稳定性应对冷胁迫。这表明，AtACBP6可能通过调控耐冷相关基因表达，参与脂类代谢中卵磷脂转运，修复受损细胞膜，提高植物对低温的耐受性[63]。此外，水稻OsACBP家族成员中除OsACBP6对冷胁迫无明显的应答之外，其他成员基因表达量均受冷胁迫抑制[4]，而棉花中GhACBP1、GhACBP3和GhACBP6也均能响应低温胁迫[47]。

7.3 ACBP在植物抗病过程中的作用

AtACBP3是拟南芥ACBP家族中参与病原菌防御的典型代表[45,64]。acbp3突变植株的角质层缺陷削弱了其对真菌的抵抗能力，致使突变植株对活体营养型致病菌的敏感性高于野生型和过表达植株。然而，AtACBP3过表达株系对死体营养型的灰霉病菌(Botrytis cinerea)的敏感性却高于野生型和acbp3突变体植株[64]。这表明，AtACBP3介导的植物防御通路以及植物-病原体之间相互识别关系的差异造成了不同类型植株对活体营养型和死体营养型致病菌敏感性不同[45,64]。花生四烯酸是一种具有激发子活性的真菌衍生物，它能够快速诱导AtACBP3，而且AtACBP3重组蛋白可与花生四烯酰CoA(20:4-CoA)结合[17]。ATG8隶属于参与超敏反应细胞程序性死亡(HR-PCD)的ATG蛋白家族，AtACBP3的过表达也可使ATG8发生降解[65-66]。此外，AtACBP3介导的病原体抗性与病程相关基因(AtPR1、AtPR2、AtPR5)和水杨酸信号通路关系密切。但AtACBP3与病原体及病原体分泌的脂质间的相互作用机制尚不清楚[66-67]。acbp3、acbp4和acbp6突变体植株的角质层缺陷也使它们对细菌(丁香假单胞菌Pseudomonas syringae DC3000和avrRpt2)和真菌(B.cinerea和Colletotrichum. higginsianum)的敏感性增强[45]，acbp1突变体植株的角质层缺陷仅对B.cinerea的敏感性增强[38]。这些结果表明AtACBPs在维持角质层完整性及促使植物对病原微生物产生系统获得抗性(systemic acquired resistance，SAR)方面发挥重要作用[45]。

8 总结

随着对拟南芥ACBPs研究的不断深入，人们对这类脂类载体蛋白在植物生长发育与逆境应答过程中的分子调控机制有了更清楚的认识。拟南芥AtACBPs的底物特异性和对各种胁迫的反应与水稻OsACBPs存在着显著的不同。这暗示着ACBPs家族的不同成员在物种间可能存在保守或特异的机制。然而，多数研究结果均来自于模式植物，对其他植物ACBPs的功能了解较少。我国东北和西北地区广泛分布着多种具有较强耐盐碱能力的牧草。它们是盐碱地改良的先锋植物，也是研究植物盐碱应答的良好模型。因此，深入研究耐盐碱牧草ACBPs家族成员在生长发育与逆境应答过程中的分子调控机制，对牧草种质资源的开发、抗逆分子育种具有重要意义。此外，关于ACBPs对下游代谢过程调节的分子机制了解较少，深入开展ACBP互作蛋白质的发掘并解析其相互作用机理十分必要。