尼加提·迪里木拉提 赵洁 艾新宇 刘小宁

（新疆大学生命科学与技术学院 新疆生物资源基因工程重点实验室，乌鲁木齐 830046）

类肌钙蛋白（Calponin，Cal），又称钙调宁蛋白。该蛋白于1994年被Applegate 等［1］首次从鸡砂囊平滑肌组织中提取并纯化出来。随后发现其在多种生物体中存在，并在生物体的多个组织中表达，如人的血管、胃、膀胱、输尿管、输精管和子宫等组织平滑肌中都提取并纯化出了相关Calponin蛋白［2］。哺乳动物和鸟类体内的Calponin有3种亚型，根据等电点和同源染色体的不同分为：碱性Calponin（H1-Calponin，PI 8-10），中性 Calponin（H2-Calponin，PI 7-8）和酸性 Calponin（H3-Calponin，PI 5-6）［3］。在哺乳动物体内，这3个亚型的1-273位氨基酸有高度的保守性（＞ 70%），氨基端都包含单个CH结构域，此结构域参与肌动蛋白结合［4］。羧基端有3个串联重复，但是酸性Calponin的羧基端序列与其他两者较为不同［3-6］。

Calponin是一种多功能的调节蛋白，它调节30多种酶的活性［7］。在平滑肌细胞中Calponin特异性的表达，其与肌动蛋白/原肌球蛋白细丝结合并抑制肌球蛋白 Mg2+-ATPase活性［8-9］。Calponin既通过调节肌动蛋白之间的相互作用来调节肌肉组织收缩功能，又可以调控细胞内激酶或钙信号的收缩调节［10-12］。Calponin被磷酸化能可逆地阻断其与Ca2+/钙调蛋白的相互作用。Calponin也在其他非肌肉细胞中被发现，如在神经元和星形胶质细胞中有相关报道［13］。该蛋白在非肌肉细胞中调节细胞骨架的生长并增强细胞骨架的稳定性［13-14］，从而参与细胞的分裂、运动［15］及免疫调控［16］等过程。

Kozłowska等［17-18］克隆表达了果蝇和赤拟谷盗的Calponin家族基因DmChd64和TcChd64，并对这两个蛋白的空间结构进行了研究，且有研究证明Chd64与FK506结合蛋白（FKBP39）有相互作用［17］。……