□ 石天臣 黄 学 王学锋 宁夏夏进乳业集团股份有限公司

蛋白质是食物的重要成分之一，不仅是人体重要的营养物质，其功能特性对于食品的品质和组织结构具有重要的作用。采用物理、化学、酶法改性蛋白质对完善功能性蛋白质有重要意义。TG是一种广泛存在于动植物组织中的天然酶制剂，许多食品中都含有天然的TG[1]。TG通过在赖氨酸上ε-氨基和谷氨酸上γ-羟酰胺基之间催化酰基转移反应，使蛋白质发生分子间和分子内共价交联。蛋白质分子的这种变化有利于形成强有力凝胶，改善各种蛋白制品的弹性、黏和性、保水性等品质。

TG在不改变食物pH值、颜色、味道或营养的前提下对蛋白质进行改性。改性反应形成的L-G键（Glu-Lys）在人体内能被消化吸收，因此TG改性处理不会降低蛋白的营养价值。而且酶的交联作用将赖氨酰甲硫氨酸二肽或赖氨酰精氨酸二肽结合到酪蛋白上，弥补蛋白中甲硫氨酸和精氨酸的不足，改善蛋白质的营养价值[2]。

1 转谷氨酰胺酶催化反应机制

动物来源的TG成本极高，目前在食品领域中应用的TG主要是微生物来源的（Microorganism Transglutaminase，MTG）。TG通过胺的导入、交联、脱胺三种途径改变蛋白质性质。具体反应机制如图1所示：TG催化蛋白质及肽键中谷氨酰胺残基γ-羰基和伯胺之间的酰基转移反应如图1中的（a）所示，利用该反应可将赖氨酸引入蛋白质以改善营养；当蛋白质中赖氨酸残基γ- 氨基作为酰基受体时，蛋白质在分子之内或分子之间形成ε-（γ-谷氨酰）赖氨酸共价键如图1中的（b）所示，蛋白质分子发生交联[3]，食品发生质构变化，从而赋予产品特有质构特性和黏合性能；……