刘文斌

(武汉轻工大学 医学技术与护理学院，湖北 武汉 430023)



去泛素化酶研究进展

刘文斌

(武汉轻工大学 医学技术与护理学院，湖北 武汉 430023)

泛素化和去泛素化是两种广泛存在的蛋白质翻译后修饰方式。阐述了其影响了目标蛋白在细胞内的定位、稳定性和功能。其中，去泛素化过程涉及组蛋白的修饰，细胞周期，细胞分化，细胞凋亡，内吞和自噬的调控及DNA损伤修复，也参与机体的肿瘤发生，肌肉萎缩，组织发育及抗病毒感染。

泛素；去泛素化；酶

1　前言

泛素(ubiquitin)是一个由76个氨基酸组成的小分子蛋白质，广泛存在于真核细胞中，它能够与细胞内的许多蛋白质共价结合，从而使之“泛素化”，由此影响蛋白质的行为及细胞的功能，如生长、分裂、运动、分化、凋亡等[1-2]。

泛素化是一种蛋白质翻译后修饰方式，也是一种细胞内信号。泛素化由一系列酶促反应来完成，如泛素活化酶E1、泛素耦合蛋白E2及泛素连接酶E3催化的反应。E1在ATP的帮助下催化泛素末端的甘氨酸，与自身的一个半胱氨酸之间形成一个硫酯键。通过转酰基作用，活化的泛素再转移到泛素耦合蛋白E2的一个半胱氨酸上，形成E2-Ub；然后在泛素连接酶E3的作用下，将E2-Ub上的Ub连接到需要降解蛋白的赖氨酸上。E3连接酶具有底物特异性。这样，可以有单个或多个泛素被连接到目标蛋白质上，从而形成泛素多聚体。各个泛素单体之间主要是通过第48位的赖氨酸(K48)来连接。泛素化的目标蛋白在细胞质内被蛋白酶体(proteosome)降解。E3分为……