凡素华，宋燕玲，沈芳明，乔梦霞，郑甜甜，张　宏，武　海

(阜阳师范学院　化学与材料工程学院，安徽　阜阳　236037)



血红蛋白和细胞色素c构象去折叠行为研究

凡素华，宋燕玲，沈芳明，乔梦霞，郑甜甜，张宏，武海*

(阜阳师范学院化学与材料工程学院，安徽阜阳236037)

蛋白质是由α-氨基酸通过肽键按一定顺序排列成一条肽链，再由一条或一条以上的肽链由次级键折叠而成的具有特殊空间结构的生物大分子，是生命的物质基础和生命活动的主要承担者。蛋白质的空间结构决定了其特殊的生物活性，一旦空间结构发生变化(如去折叠、变性、错误折叠)，其生物活性将发生重大变化，甚至引发“折叠病”，如疯牛病、帕金森、老年痴呆等[1-2]。因此，研究蛋白质构象变化，并通过调节蛋白质构象以实现活性的控制，从而调控物质代谢反应及相应的生理功能，将有助于因错误折叠引起的疾病的机理研究、预防和诊断，在生物、医学及化学领域具有重要的理论意义和实用价值[3-4]。

血红素蛋白是一类含有血红素辅基的蛋白，如血红蛋白(Hb)、细胞色素c(Cyt c)、过氧化酶、肌红蛋白等。此类蛋白血红素辅基(Heme)的铁原子以6配位方式与原卟啉环的4个氮原子配位，并与蛋白组氨酸残基的咪唑环结合[5]。不同的血红素蛋白与血红素辅基的结合方式和Heme辅基活性中心的结构不同，致使其生物功能不同。Hb和Cyt c作为典型的血红素蛋白，常用于蛋白质结构与功能之间的关系、蛋白质的直接电化学性质、电化学传感器的构建等研究领域[6-7]。……