李树红，蒋然然，马璐阳

四川农业大学食品学院，雅安 625014

半胱氨酸蛋白酶抑制因子(Cysteine proteinase inhibitors，CPIs)，是一类专门抑制活性中心含有半胱氨酸(CySH)残基的蛋白酶水解作用的抑制因子［1］。最近十几年内，在蛋白性CPIs 领域的研究取得了显著的进展。虽然上世纪60年代以来发现的Cystatins 仍然是目前鉴定的最彻底的一个超家族，但是近些年来个别新的大家族或一些较小的家族也陆续得到鉴定。事实是，CPIs 广泛分布在动植物体内，且只要有蛋白酶参与的反应中，都会有蛋白性的调节因子出现。因此，CPIs 在蛋白的分解代谢、生物防御、感染与免疫、癌细胞的侵袭与转移、细胞凋亡等各生理或病理过程中都发挥着重要作用。然而，目前对鱼类CPIs 的鉴定工作尚不完善，其潜在的活性、功能也有待进一步深入研究。因此，本文在介绍了动植物源CPIs 的类群组成，结构特征、抑制机制及其活性、功能的基础上，进一步系统地综述了鱼类来源的各种CPIs 的纯化、鉴定、潜在的活性及功能，并展望了其应用前景。

1 CPIs 的分类

1.1 CPIs 第一类群

根据结构特征的不同，已将蛋白性CPIs 拓展为若干个群。第一群是严格意义上的CPIs 超家族(即Cystatins 超家族)。该群主要分为三个亚家族:

(1)Stefins(家族Ⅰ)，约10 kDa，是Cystatins 超家族的原型，无二硫键及糖基化侧链，该抑制剂包括人Stefin A、B，PLCPI(猪白细胞CPI)以及鼠Stefins α 与β 五种形式［2］。

(2)Cystatins(家族Ⅱ)，约12～14 kDa，在原型基础上，其C-端衍生出具有两个特征性二硫键的肽段，N 端有一胞外定位的信号肽，且通常不具糖基化侧链，该抑制剂有鸡蛋白cystatin 及Cystatins C、D、E/M、F、G(CRES)、S、SN 和SA 几种形式［2］。

(3)Kininogens(家族Ⅲ)，约50～120 kDa，其重链由三个重复的类Cystatin(家族Ⅱ)结构域组成，其中后两个域表现出抑制活性，而轻链(包括域5及域6)决定了其分子量的大小，重链和轻链之间由血管舒缓激肽(域4)相连接。……