岳耀敬等

摘要：抑制素A和抑制素B是由不同抑制素/激活素β亚基（βA、βB）和结构相似的α亚基组成的同源二聚体，即抑制素A （αβA）、抑制素B（αβB）。利用生物信息学技术对抑制素α亚基（INHα）进行三级结构建模，并利用ClustalW和SPDV软件比较INHα与其他转化生长因子β（TGF-β）超结构家族成员在结构和序列方面的异同。结果表明，激活素（ACT）、骨形成蛋白7（BMP7）、BMP9与type Ⅱ受体结合面的核心氨基酸在INH α 中不仅在多处发生了突变，而且在空间上也发生了很大位移，因此如果INH α同时与type Ⅱ受体在与激活素、BMP7、BMP9的相同位置结合，那么INH α会比激活素与激活素受体ActRⅡ、ActRⅡB的亲和力低。ACT A中几个参与活化素受体样激酶4（ALK4）相互作用的氨基酸在INH α中发生了突变，ACT A α螺旋中极性氨基酸在INH α 中被非极性氨基酸所替代，且α 螺旋在空间上发生了很大位移，INH α 不与ALK4结合。可见，抑制素信号传导机制为：抑制素与Betaglycan高亲和力结合并与ActR Ⅱ、ActR ⅡB、BMPR Ⅱ形成复合物，但不与ALK4结合，因此将它们与激活素和BMP隔离。

关键词：抑制素α亚基；3D结构模拟；TGF-β；结构特征

中图分类号： Q75文献标志码： A文章编号：1002-1302（2014）10-0032-05

收稿日期：2013-12-11

基金项目：甘肃省青年自然科学基金（编号：1308RJYA037）。

作者简介：岳耀敬（1980—），男，山东聊城人，博士研究生，助理研究员，研究方向为动物遗传育种与繁殖。Tel：（0931）2115173；E-mail：yueyaojing@caas.cn。抑制素（inhbin，INH）、激活素（activin，ACT）、骨形成蛋白（bone morphogenetic proteins，BMP）、转化生长因子-β1（transforming growth factor-beta 1，TGF-β1）、TGF-β2、TGF-β3 同属TGF-β超家族的生长和分化因子，这个多肽激素家族控制着许多发育和生物学进程，并且对正常的生长过程和不同组织的功能极其重要[1]。激活素是由抑制素/激活素的β亚基[激活素A（βAβA）、激活素AB （βAβB）、激活素 B（βBβB）]构成的二聚体蛋白，而抑制素是抑制素/激活素β亚基与结构相似的α亚基的同源二聚体[抑制素A（αβA）、抑制素B（αβB）][2]。……