张丽华

(山西大同大学化学与环境工程学院，山西 大同 037009)

氯过氧化物酶(Chloroperoxidase，CPO)是一种具有多种催化活性和广泛底物适应性的血红素过氧化物酶，目前被认为是过氧化物酶家族中应用最广泛的酶之一。它是用H2O2等过氧化物(ROOH)作电子受体，催化各类底物发生氧化反应的酶。1961年，Hager等[1-2]首次从海洋真菌(Calderiomyces fuma⁃go)培养液中分离检测出CPO。其相对分子质量约为42000 Da，等电点(pI)在 3.2 ～ 4.0 之间[3]。由于CPO独特的活性位点结构，可催化多种反应，如卤化、过氧化、氧插入反应，以及将过氧化氢分解为氧和水。另外，CPO具有高的立体选择性，能催化烯烃发生环氧化。CPO被广泛应用于手性化合物的合成、石油净化、染料降解和电化学应用等领域，对于氯过氧化物酶的研究具有重要意义。

1 CPO的结构

CPO的晶体结构如图1，不同颜色表示其次级结构的一些关键元素，紫色表示锰紧挨着中心血红素。CPO含有一条单一的多肽链，这条多肽链由299个氨基酸组成且折叠成8个螺旋状。由于远端血红素中近端配体半胱氨基酸和过氧化氢有结合点，导致CPO与细胞色素P-450的分子结构有一定相似度；但由于CPO独特的活性位点结构，使它与其他的血红素过氧化物酶和细胞色素P-450有着本质的差别，从而显示出CPO的催化多样性。CPO分子中血红素的“远端”是以谷氨酸(Glu183)而非组氨酸来起催化作用的，同时在形成化合物Cpd I的过程中，还起到断开O-O键的作用[4-5]。CPO分子中的血红素上还包含一个疏水基团，此疏水基团增强了其与底物的结合能力。

1995年，Sundaramoorthy[4]首次公开CPO的晶体结构图。……