黄行健，高 丽，章肇敏，黎扬帆，徐晓云，王可兴，潘思轶，*

(1.华中农业大学食品科技学院，湖北武汉430070;2.华中农业大学楚天学院，食品与生物科技学院，湖北武汉430205;3.江西金源农业开发有限公司，江西宜春336100)

人们对蛋白质的物化特性、营养性和生物活性了解越来越多。作为许多配方食品的功能性成分，蛋白质加工和应用学科变得越来越重要［1］。许多研究通过酶改性方法改进分离蛋白的功能性。天然大豆蛋白具有乳化性、起泡性、保水性、凝胶性等物化性质。但是其物化性质离人类实际应用的要求还有一定差距，这主要有两方面原因:a.一种天然的大豆蛋白难以兼具多种优良的物化性质;b.天然大豆蛋白的物化性质离人类要求的水平经常还有差距，难以实际应用于产品中，酶解改性是目前很常用的手段，不同的酶有特定的水解多肽构架中的肽键，水解生成许多中等和小分子量大豆肽，由于暴露出更多的氨基和羧基，提高天然蛋白质的亲水性［2］和分散性［3］。限制性水解也伴随其他功能特性的改变，亚基解离，蛋白质致密结构展开，内部的疏水区域暴露，墒增加，表面活性增强［4］。目前植物蛋白质利用的主要瓶颈是水解过程中的抵抗作用，这也是导致蛋白质组分氨基酸可利用性不高的主要原因［5］。像许多植物蛋白质一样，大豆蛋白对于许多水解蛋白酶也有抵抗作用。与其他常用酶制剂比较，胰蛋白酶的专一性强，水解的重复性高，能显著地提高酶解蛋白的乳化性能［6］。……