王跃锜 郭文杰 牛蓓 郭晓恒 曹丽丽

(成都大学医护学院,四川 成都610106)

人类SLP-2是在2000年首次由Wang Y等从人红细胞中克隆出的,并在当时被鉴定为细胞膜相关蛋白[1]。SLP-2因其含有保守的band 7序列而被认为是Stomatin家族中的一员。Stomatin,又称为band 7.2b,其基因定位于9q34.1,编码分子量为31 kDa的整合膜蛋白。它的同源物在果蝇、线虫和植物中都有发现,在脊椎动物动物中已经发现的同源物有SLP-1、SLP-2和SLP-3[1,2]。

1 SLP-2的结构及分布

SLP-2在人体组织中分布广泛,尤其在骨骼肌和心脏中的表达水平较高。SLP-2基因定位于9p13.1,由10个外显子和9个内含子组成,长约3250 bp[2,3]。SLP-2基因编码约1.5 kb的mRNA,指导45.5、44.6和34.3 k Da三种蛋白质的合成[2]。SLP-2蛋白由 3个主要的结构域组成:N-端α-螺旋区、由α-螺旋和β-折叠交替组成的结构域和C-端结构域。SLP-2蛋白具有Stomatin基因家族所共有的一致序列,但不具有Stomatin基因超家族所共有的N-端疏水性结构域。与SLP-1不同,它出现在成熟红细胞的细胞膜中,并且与血影蛋白-肌动蛋白细胞骨架相结合,也可能与其它膜整合蛋白结合,在红细胞中可能作为外周膜蛋白起作用,从而将Stomatin或其它整合膜蛋白与细胞骨架联系起来,调控离子通道的传导和富含胆固醇鞘脂的脂质筏的构建。

SLP-2蛋白具有一个SPFH结构域(Stomatin/prohibitin/flotillin/hflk),具有该结构域的蛋白多为膜相关蛋白[4,5]。这些分子一般定位于细胞中膜结构的特殊组分-脂筏(Lipid raft)当中,起着募集蛋白的作用。它们可以通过将相关蛋白募集在一起,从而使细胞外信号通过它们传入到细胞骨架以及胞内的其它信号通路[6,7]。因为这些原因,一开始SLP-2被认为是一个细胞质内蛋白或细胞质膜相关蛋白[3]。……