周　亮　申伟华

摘要：AMP激活的蛋白激酶(AMP瞐ctivated protein kinase, AMPK）是机体能量代谢的开关，近年对AMPK的研究发展很快。在其β亚单位发现GBD（glycogen瞓inding domain ）区域，在γ亚单位发现CBS cystathioninen ?瞫ynthase)区域，并对它们的功能进行了研究。AMPK的活力在体内通过3条不同的途径受到AMP的调节。在哺乳动物体内发现AMPK受到其上游激酶LKB1的调节，而AMPK对机体的调节不仅仅体现在能量代谢，还包括基因表达、蛋白质翻译和细胞生长等方面。

关键词：AMPK;GBD;LKB1;基因表达

中图分类号：G804.7文献标识码：B文章编号：1007-3612(2008)06-0805-03

ATP是每一个生物细胞保持生命活力的基本能源。机体通过ATP分解为ADP提供能量供给机体合成代谢和维持生命活动,同时机体通过分解代谢利用ADP再合成ATP为机体补充能量。

AMPK的研究相当快，而且国内外也有不少的综述。本文着重对其新的研究成果，特别是在其结构和上下游信号通路方面的新的发现进行综述。

1AMPK复合体的结构研究的新进展

お

AMPK,是一个异源三聚体蛋白,由α、β和γ3个亚单位组成。在目前已知基因序列的真核生物中均含有这3个亚单位。这3个亚基分别由2～3个独立的基因控制(α1,α2;β1,β2;γ1,γ2,γ3)，不同的亚基自由排列组合可以形成不同的AMPK复合体。研究发现，在没有线粒体、核仁和过氧化物酶体的原始真核生物中即有该酶的存在,说明含有AMPK是所有真核生物的普遍特征［1］。

α亚单位是AMPK的主要催化部位,负责将ATP的磷酸传递至目标蛋白,其含有2个功能区:其N端含有蛋白激酶为催化区域,是催化核心部位,Ｃ末端主要负责活性调节及与β和γ亚基结合 ［2］。

不同物种来源的AMPK的β亚基都有2个相同的保守区域，早期分别命名被为KIS和ASC区域［3］。……