李双江，冯成天，胡义钰，袁 坤，刘进平，王真辉，刘 辉

(1.海南大学 热带作物学院，海南 海口 570228；2.中国热带农业科学院 橡胶研究所，农业农村部橡胶树生物学与遗传资源利用重点实验室，省部共建国家重点实验室培育基地-海南省热带作物栽培生理学重点实验室，海南 海口 571101)

谷胱甘肽S-转移酶(Glutathione S-transferase，GST)是一类由超基因家族编码的多功能酶，在动植物和微生物中广泛存在[1-3]。其通过催化还原型谷胱甘肽与内源和外来的各种有害物质共价结合，形成复合物，隔离在液泡或转移到质外体，从而将其降解排出，降低其对细胞的损害[1，3-4]。植物GSTs可分为14类：Phi (GSTF)、Tau (GSTU)、DHAR (Dehydroascorbate reductase，脱氢抗坏血酸还原酶，EC 1.8.5.1)、EF1Bγ (Elongationfactor1Bγ)、GHR (Glutathionyl hydroquinone reductase)、Hemerythrin (GSTH)、Iota (GSTI)、Lambda (GSTL)、Theta (GSTT)、Zeta (GSTZ)、mPGES-2 (Microsomal prostaglandin E synthasetype 2)、TCHQD (Tetrachloro hydroquinone dehalogenase)、Ure2p和Metaxin[5]。其中，Phi、Tau、DHAR和Lambda类是植物所特有的[6]。DHAR是抗坏血酸(Ascorbic acid，AsA)-谷胱甘肽循环中的关键酶之一。植物DHAR具有2个典型的结构域：相对保守的GST N-端结构域和变化的GST C-端DHAR结构域，其中N-端结构域是由α螺旋和β折叠组成的类硫氧还原蛋白结构域，C-端DHAR结构域主要由多个α螺旋组成[5，7]。此外，在其N-端结构域中含有一个保守的催化模体CPFS/C[8]。DHAR N-端结构域具有谷胱甘肽特异结合位点，能以谷胱甘肽为还原性底物，催化脱氢抗坏血酸还原成AsA。DHAR能促进AsA再生，对维持植物细胞内AsA的动态平衡具有重要意义[9-10]。

1952年，Yamaguchi和Joslyn[11]首次从豌豆中分离纯化出DHAR。此后，陆续从许多植物中克隆鉴定了DHAR基因，如拟南芥[12]、水稻[13]、玉米[14]和茶树[15]等。研究表明，DHAR除调控植物体内AsA动态平衡外，还调控着植物的活性氧水平、气孔开闭、光合作用和生长发育[16-19]。此外，越来越多的研究证实，DHAR基因在植物非生物胁迫抗性中发挥重要作用[10，20]。……