梁 蓉，谢尚强，赵小明，贾晓晨，尹 恒

(1.大连市糖类农用制剂工程研究中心,辽宁省碳水化合物研究重点实验室,中国科学院大连化学物理研究所，辽宁大连 116023;2.中国科学院大学,北京 100049)

糖基化作为一种重要的蛋白质翻译后修饰方式，不仅影响蛋白质的溶解性、稳定性和催化活性，还与蛋白质折叠、定位和转运等过程密切相关，具有重要的生物学功能[1-2]。根据连接方式和糖链结构的不同，糖基化可以分为多种形式[3]，O-岩藻糖基化就是其中一个重要类型。目前，蛋白O-岩藻糖基化的关键生物学功能已在动物和临床研究中逐步揭示，其与胚胎发育、细胞迁移、肿瘤生长及病灶转移等生理病理过程密切相关[4-9]。

在人体中，蛋白O-岩藻糖基化由O-岩藻糖基转移酶(POFUT1)、GlcNAc转移酶FRINGE、B4GALT1、ST6GAL1等多个酶依次催化完成。HsPOFUT1作为催化此修饰反应的第一个酶，具有重要的生物学功能。如当HsPOFUT1基因被敲除或敲减到极低水平时，NOTCH蛋白的折叠、配体识别及内吞作用等会受到显著影响，进而影响NOTCH信号通路介导的细胞间信息交流及细胞迁移等生物学过程[10-13]。HsPOFUT1主要催化GDP-β-L-岩藻糖(GDP-Fuc)以O-连接方式修饰到含有EGF(表皮生长因子样，Epidermal Growth Factor-Like)重复序列的底物蛋白上[14-15]。除NOTCHs之外，其他含有EGF样重复序列的蛋白同样受到HsPOFUT1的修饰，如人尿纤溶酶原激活剂(uPA)、组织纤溶酶原激活剂(tPA)和凝血因子Ⅶ、Ⅸ、Ⅻ等[13]。

然而在植物中，蛋白O-岩藻糖基化的修饰方式及重要功能大部分还处于未知状态，目前相关文献报道极少。2017年，美国杜克大学Taiping Sun团队发现高等植物特有的O-GlcNAc糖基转移酶AtSPY实际是一种O-岩藻糖基转移酶，它可以O-岩藻糖基化RGA蛋白促进其与互作蛋白的结合，从而抑制生长相关基因的转录[16-18]。……