肺炎链球菌菌毛蛋白的结构功能研究
2018-03-21颜子乙综述崔亚利郭思琪颜灵逸江咏梅审校
重庆医学 2018年34期
颜子乙 综述,崔亚利,2,张 静,郭思琪,颜灵逸,赵 雪,江咏梅,2△ 审校
(1.四川大学华西第二医院检验科,成都 610041;2.妇儿疾病与出生缺陷教育部重点实验室,成都 610041)
肺炎链球菌(Streptococcus pneumoniae,S.pn)是上呼吸道常见的定植菌,菌体在突破机体免疫防御后,可引起肺炎、中耳炎、脑膜炎、败血症等局部或全身性感染,于5岁以下儿童和老年人群中有很高的发病率和病死率[1-2]。WHO将肺炎列为5岁以下儿童死亡的首要原因[3],而儿童超过50%的重症肺炎由S.pn引起,并且在死亡病例中占有更高比例[4]。
菌毛作为S.pn重要的蛋白疫苗候选因子,可通过增强对宿主细胞的黏附、识别细胞外基质、参与生物膜形成等方式,介导细菌黏附于宿主细胞表面,也具有侵袭作用,可诱导机体产生炎性反应[5],进而在宿主组织定植和致病过程中发挥重要作用[6-7],同时,在S.pn感染的患者血清中,也可检测到抗菌毛蛋白抗体[8]。目前,已有学者对S.pn菌毛蛋白开展相关研究,并取得了阶段性成果,但相关报道较为零散,缺乏系统性。本文将围绕近年来S.pn菌毛蛋白的分型、结构特征和生物学功能的研究成果,并结合其作为蛋白抗原的免疫保护效果进行综述,旨在为后续研究提供更多思考方向。
1 S.pn菌毛蛋白的分型及结构特征
与其他革兰阳性细菌相似,S.pn菌毛为多个菌毛蛋白亚基共价装配形成的聚合体,每个菌毛蛋白亚基均含有分选酶(sortase,Srt)特异性LPXTG样基序,在特定的分选酶催化下,蛋白亚基间发生共价聚合,并将菌毛结构锚定在细胞壁表面的肽聚糖上[9]。……
登录APP查看全文
