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(1.甘肃省畜牧兽医研究所，甘肃 平凉 744000；2. 平凉市农产品质量安全检测检验中心)

钙蛋白酶系统是广泛存在于脊椎动物细胞中的一类半胱氨酸巯基内肽酶，是一种主要依赖Ca2+激活的蛋白水解酶，主要由钙蛋白酶(Calpain)、钙蛋白酶抑制蛋白(Calpastatin)及钙蛋白酶激活蛋白组成。目前发现的钙蛋白酶系统的同工酶有至少16种。广泛存在的钙蛋白酶根据其表现出半最高活性所需的Ca2+浓度的不同，主要分为两种，其中一种是μ-calpain (calpain l)，激活其所需的Ca2+浓度为微摩尔级，另一种为m-Calpain(Calpain2)，激活其所需的Ca2+浓度为毫摩尔级。

1 钙蛋白酶系统概述

钙蛋白酶最早是1964年由Gurof等在大鼠脑组织中发现并分离鉴定出的。后来，又先后从心肌、肝脏等组织中提取获得钙蛋白酶。1976年Daytion等人对该酶进行了分离纯化。1981年被命名为EC3.4.22.17，即钙蛋白酶或钙激活蛋白酶。1984年Ohno等第一次克隆出了该酶的cDNA 。1991年，该酶被正式命名为钙蛋白酶(Calpains)。

1.1 钙蛋白酶的结构

根据钙蛋白酶各同工酶所具有的不同结构特点，将其分为典型钙蛋白酶和非典型钙蛋白酶两种。典型钙蛋白酶由80 kD大亚基和30 kD小亚基组成，大亚基分为四个结构域，分别为Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ，小亚基由Ⅴ和Ⅵ两个结构域组成。结构域Ⅰ位于N端，可以和30 kD的小亚基形成二聚体，起到活性调节作用；结构域Ⅱ是钙蛋白酶的核心结构域，在该区域存在由 Cys-His-Asn 肽残基构成的催化区域，是钙蛋白酶表现其水解活性的关键位置；结构域Ⅲ是钙蛋白酶的活性调节区域；结构域Ⅳ包含了5个钙蛋白酶所特有的EF-hand结构。典型钙蛋……