宫利东， 卜聪明， 刘 翠

(辽宁师范大学 化学化工学院，辽宁 大连 116029)

尿素与丙氨酸二肽相互作用的量子化学研究

宫利东， 卜聪明， 刘 翠

(辽宁师范大学 化学化工学院，辽宁 大连 116029)

应用量子化学方法研究尿素与丙氨酸二肽形成复合物[urea-(Ala)2]的稳定结构、氢键、电荷分布以及相对稳定性.采用B3LYP/6-311++G(d,p)方法进行结构优化和频率计算，对获得的28种稳定结构进一步采用MP2/6-311++G(d,p)方法计算结合能，并进行基组重叠误差校正.结果表明:在urea-(Ala)2中主要存在着3种类型的氢键:其中,NU—HU…OA型是最主要的氢键类型，NU—HU…OA型和NA—HA…OU型氢键较强，对应的复合物结合能也较大，而CA—HA…OU型氢键较弱.通过Mulliken布局分析，发现复合物中参与形成氢键的原子所带电荷变化明显，而没有参与形成氢键的原子电荷几乎不变；而且复合物结合能的大小与形成氢键的原子之间的电荷转移量密切相关，电荷转移量越大，复合物的结合能越大.

尿素；丙氨酸二肽；分子间相互作用；氢键；电荷转移

通常情况下，蛋白质肽链经过卷曲、折叠等方式在水溶液中形成某些特定的折叠形态，不同结构的蛋白质具有不同的性质和功能.蛋白质受到物理或化学因素的影响，有序紧密结构可以变成无序松散结构，会导致生物活性受到影响乃至丧失，这种现象称为蛋白质变性(protein denaturation).尿素作为公认的蛋白质变性剂[1]，尽管长期以来，无论在实验上还是理论上都一直在探讨其致蛋白质变性的微观机理，但仍存在争议[2-12].目前，主要2种理论观点:间接作用……