USP7蛋白与肿瘤的关系的研究进展
2016-03-24周芨邓世山刘海
周芨,邓世山,刘海
( 1.川北医学院附属医院耳鼻喉科; 2.川北医学院基础医学院,四川南充 637000)
USP7蛋白与肿瘤的关系的研究进展
周芨1,邓世山2,刘海1
( 1.川北医学院附属医院耳鼻喉科; 2.川北医学院基础医学院,四川南充637000)
【摘要】泛素特异性蛋白酶7 ( ubiquitin-specific protease 7,USP7),也称为疱疹病毒属伴随的泛素特异性的蛋白酶( herpesvirus-associated ubiquitin specific protease,HAUSP),是泛素特异性修饰酶家族( ubiquitin specific processing enzymes,UBPs)的成员之一。USP7蛋白作为一个去泛素化蛋白酶,对卷入细胞周期、癌基因和抑癌基因等相关蛋白具有重要的调控作用。所以,USP7是一个极具前景的抗癌靶点。本文拟就USP7蛋白与肿瘤的关系的研究进展进行综述。
【关键词】USP7基因;泛素;癌基因;肿瘤
网络出版时间: 2016-3-4 10∶16网络出版地址: http: / /www.cnki.net/kcms/detail/51.1254.R.20160304.1016.074.html
泛素( ubiquitin)广泛存在于真核生物中,在细胞生理生化过程中扮有重要作用。在各级泛素酶的催化作用下,泛素分子可以对靶蛋白进行特异性的翻译后修饰叫做泛素化( ubiquitination)。泛素化是蛋白质翻译后修饰的一个重要途径,通过2到4个级联酶特异性修饰靶蛋白的稳定性、定位和活性[1]。与之相反,泛素化过程能被去泛素化酶逆转,称为去泛素化( deubiquitination),即通过切除单聚和多聚泛素来对抗泛素化作用,从而提供一个额外水平的翻译后调控[1]。去泛素化酶能特异性地水解泛素C-末端与靶蛋白之间形成的酯键、肽键或异肽键,使泛素脱离靶蛋白,从而参与调控细胞周期进程、蛋白质降解、基因表达、DNA修复及细胞凋亡等方面起着重要作用[2]。目前,研究发现的去泛素化酶主要包括5种类型: ( 1)泛素羧基末端……
