张松斗，陈丽君，安世恒，杜孟芳

(河南农业大学植物保护学院，河南郑州450002)

肌质/内质网膜Ca2+-ATPase(Sarco/endoplasmic reticulum Ca2+-ATPase，SERCA)是普遍存在于动物肌肉组织中肌质网膜上的离子转运蛋白酶体［1］．Ca2+-ATPase又称钙泵，是肌质网的主要成分，占膜蛋白总量的90%，它与Na+-K+泵和H+-K+泵的相似性较高，均属于P型ATP酶的蛋白家族．P型ATP酶转运离子是一个主动运输的过程，需要水解ATP来提供能量，且每转运2个Ca2+需要消耗1分子的ATP，因为它有自动磷酸化的特征而被称为P型ATP酶［2］．当肌细胞受到外界刺激时，在Ca2+-ATP酶的作用下Ca2+由肌质网释放进入细胞质中，同时它也可以通过消耗ATP来实现钙离子的逆浓度转运，将肌细胞胞质内的钙离子泵入到内质网腔内，维持内质网内外较高的钙离子浓度差［3］．因此，Ca2+-ATP酶对于细胞来说是很重要的，钙离子通常与细胞跨膜信号传导密切相关，钙离子浓度的变化会引起相应的细胞内信号途径的反应，导致一系列的生理生化变化．在大部分鳞翅目昆虫中，性信息素是两性间通讯交流的重要介质，是由位于雌虫第8和第9腹节之间的信息素腺体的上皮细胞合成，经表皮释放到体外［4］．性信息素多数为长链的不饱和醇、醋酸酯、醛或酮类，在性腺内由乙酰辅酶A经过脂肪酸合成、去饱和、碳链缩短和羰基碳的还原修饰等作用合成［5］．大部分鳞翅目昆虫性信息素的合成和释放由性信息素合成激活肽(Pheromone biosynthesis activating neuropeptide，PBAN)来调控的．PBAN是一类C末端为33或34个氨基酸残基的多肽类酰胺化合物［6］．其作用机制被认为首先通过与性信息……