唐鹤云 杨啸林 胡俊峰 张正国*

（徐州医学院医学影像学院，徐州 221004）2（中国医学科学院基础医学研究所，北京协和医学院基础学院，北京 100005）

引言

蛋白质的空间结构信息都包含在其氨基酸序列中［1］。研究氨基酸几何结构的影响因素，对理解蛋白质独特空间结构的形成具有重要意义［2－3］。同时，氨基酸几何结构的变化规律也是蛋白质结构预测的理论基础［4－5］。目前，研究氨基酸几何结构的方法主要采用二面角（Φ 和 Ψ）［6－8］或 τ［9］，Φ 表示氨基氮原子（N）和 α碳原子（Cα）间的空间角。Ψ表示 α碳原子（Cα）和羧基碳原子（C'）间的空间角，而τ则是把 Φ和 Ψ结合在一起，计算的是 N、Cα和C'这3个原子间形成的空间角，这些方法通过计算骨架原子形成的两个相邻肽平面的空间角，描述氨基酸的空间结构。这些二面角也可以通过 Ramachandran图进行可视化［10］。但是空间角度比较抽象，并且很难量化地计算相同氨基酸残基在不同结构环境中的结构差异性。

笔者在研究多肽片段中氨基酸结构的实践中，首次提出了C'散点图这种研究氨基酸几何结构的新方法，在应用中体现出了独特的效率和便利，下面将详细介绍这种描述氨基酸结构的新方法。

1 方法

对于多肽片段中任一氨基酸而言，第i个残基的骨架原子 Ni、Cαi和分布在两个相邻的肽平面上（见图 1）。Ni和 Cαi与前一个氨基酸的 Cαi－1、、Oi－1这 3 个原子形成一个肽平面，而 Cαi、氧原子Oi和则与后一个氨基酸的Ni+1和 Ci+1处于同一个肽平面，Cαi是这两个相邻肽平面的轴心。目前，主要用这两个肽平面形成的二面角来描述氨基酸骨架的结构。……