赵 检，王旭颖，王茂淋，郑世学，喻子牛，张吉斌

(华中农业大学 农业微生物学国家重点实验室 微生物农药国家工程研究中心，湖北 武汉 430070)

ATP：柠檬酸裂解酶(ATP：Citrate lyase，ACL，EC 2.3.3.8)广泛存在于藻类、植物和动物中，在少量的原核生物或古细菌中也会存在[1]。ATP：柠檬酸裂解酶是脂肪酸合成途径外的一个关键酶，能催化柠檬酸裂解生成乙酰辅酶A和草酰乙酸，从而完成脂肪酸辅酶A的合成。研究表明，当微生物油脂积累量超过其生物量的20%时都会具有ACL活性，但尚未发现不同酵母和真菌中油脂积累的程度和ACL的活性具有明确的定量关系[2]。

通过对真菌基因组序列的分析表明，大部分的真菌都存在acl基因，但是在酵母菌亚门[解脂耶氏酵母(Yarrowialipolytica)除外]中却明显地缺失了。在一些酵母和霉菌中ACL是由两个基因编码的，这两个基因是分开存在的，有的存在于两个不同的染色体上，有的存在于同一染色体上不同的位置，并且它们编码的方向也会存在差异，而在另外一些真菌和哺乳动物体内ACL却是由一个基因编码的[3]。不同菌种的ACL蛋白的结构也不尽相同，Shashi等[4]从瘦弱红酵母(Rhodotorulagracilis)中提取纯化了ACL蛋白，研究表明该酶分子量为520 kDa，由4个120 kDa大小的亚基组成。Adams等[5]从构巢曲霉(Aspergillusnidulans)中纯化了ACL蛋白，该酶是一种六聚体结构，由3个70 kDa和3个55 kDa的亚基蛋白组成。

有关acl基因的克隆研究最早始于1990年，Elshourbagy等[6]首次克隆了动物体内的acl基因。为了了解原核生物ACL分子水平的作用机制，Kanao等[7]对细菌的ACL作用机制进行了酶动力学研究，确定了磷酸化作用位点、活性抑制剂等因素。……