刘美娟，杨永青

(山西师范大学生命科学学院，山西临汾041000)



半乳糖凝集素-3的结构特征及对糖脂代谢调控研究进展

刘美娟，杨永青*

(山西师范大学生命科学学院，山西临汾041000)

半乳糖凝集素-3(Galectin-3)是半乳糖凝集素家族(Galectins)的核心成员之一，具有多种生物学功能，如调节炎性因子表达、细胞增殖、分化、凋亡、黏附及mRNA剪接等。研究表明，Galectin-3对葡萄糖代谢和脂肪代谢具有重要的调节作用。但关于Galectin-3的作用方式和分子机制却有不同的研究报道。论文综述了Galectin-3的结构特征及其调控糖脂代谢的作用和分子机制，以期为肥胖、糖尿病等代谢性疾病的防治提供参考。

半乳糖凝集素-3；肥胖；糖尿病；脂肪代谢；糖代谢；炎性

肥胖是脂肪细胞过度分化，从而使甘油三酯在机体脂肪组织中大量积聚的结果。过度肥胖常诱发糖尿病、脂肪肝、动脉粥样硬化等代谢相关疾病。半乳糖凝集素-3(Galectin-3)作为一种β-半乳糖苷结合蛋白，参与调节机体的免疫反应、细胞黏附、细胞增殖、分化、凋亡、血管生成、mRNA剪接等多种生物学过程[1]。以往的研究主要集中于Galectin-3在肿瘤、心衰、肝纤维化等疾病发生发展过程中的作用[2-3]。近年来的研究表明，Galectin-3可调控糖脂代谢和脂肪细胞分化，在肥胖症、糖尿病等代谢性疾病的发生发展过程中也起重要作用[1]。然而，目前关于Galectin-3对糖脂代谢的调节作用却有着不同的研究报道。本文重点探讨Galectin-3的结构特征及其在糖脂代谢中的调控作用和分子机制，为进一步深入研究Galectin-3的相关作用提供参考，也为肥胖及其相关代谢性疾病的研究提供新型靶标。

1 Galectins家族概述

Galectin-3是Galectins 家族的重要成员。Galectins家族属于凝集素(Lectins)家族中的动物凝集素家族，是一类糖结合蛋白，其家族成员至少包含一个对β-半乳糖苷有亲和力的特异序列元件，即由大约130个氨基酸构成的糖识别结构域(carbohydrate recognition domain, CRD)[4]。复合糖(如糖蛋白、糖脂等)是构成生物体的重要成分，在细胞生长、代谢、免疫、细胞间识别、信号转导等方面发挥重要作用。Galectins通过CRD识别并结合细胞表面或细胞外基质中复合糖上的β-半乳糖苷残基，调节细胞的生存、信号转导等多项生物学功能[5]。从低等无脊椎动物(如海绵动物、线虫等)到高等脊椎动物(如哺乳类动物、人类等)的许多物种中，均已发现有Galecins成员，表明Galectins成员在动物系统进化过程中具有高度的保守性和重要的生理功能[4]。

在哺乳动物的Galectin基因中，CRDs由3个顺序连接的外显子编码，第2个外显子编码与糖类相互作用的几乎所有保守性氨基酸残基[6]。Galectins家族成员缺乏信号肽序列，主要分布在细胞质和细胞核中，也可依赖非经典分泌途径即非内质网-高尔基体途径，由小泡直接将可溶性蛋白分泌到细胞外[5]。按照被发现的顺序，Galectins家族成员依次命名为Galectin-1～Galectin-15。在人类基因组中，仅表达Galectin-1～Galectin-4、Galectin-7～Galectin-12以及Galectin-14[7]。根据肽链上CRD的结构特点，可将Galectins家族成员分为3种亚型：第1种是单-CRD(mono-CRD)亚型，又称为原型，其肽链上只含有1个CRD结构域，可通过非共价键形成或不形成二聚体，如Galectin-1，Galectin-2，Galectin-5，Galectin-7，Galectin-10，Galectin-11，Galectin-13，Galectin-14，Galectin-15等；第2种是双-CRD(di-CRD)亚型，又称为串联重复型，在其同一条肽链上包含2个CRD结构域，由约70个氨基酸组成的序列连接在一起，如Galectin-4，Galectin-6，Galectin-8，Galectin-9，Galectin-12等；第3种是嵌合-CRD(chimeric-CRD)亚型，又称为嵌合型，其肽链上的CRD结构域与另一个特定序列的结构域融合在一起。Galectin-3是该亚型中唯一的成员[8]。

2 Galetin-3的结构与生物学功能

Galectin-3是一种29 ku～35 ku的蛋白分子，其肽链上包含2个结构域，一个是C-末端结构域，即家族成员间高度保守的CRD结构域；另一个是N-末端结构域，由一个富含脯氨酸-甘氨酸-丙氨酸-酪氨酸的重复序列后接一个独特的短末端序列组成，约含130个氨基酸[9]。Galectin-3基因总长约17 kb，主要在各种上皮细胞、炎性细胞(如巨噬细胞、树状突细胞、库弗细胞、单核细胞等)、软骨及骨细胞、脂肪细胞中表达[9]。老龄化和系统炎性(如肥胖、糖尿病、癌症等状态下)可诱导Galectin-3在脂肪、肝脏、肾脏特定组织表达[10]。Galectin-3既可定位于细胞内，又可作为可溶性蛋白分泌到细胞外间隙。细胞外的Galectin-3主要通过其CRD结构域与细胞表面或细胞外基质中的β-半乳糖苷结合，发挥免疫调节、细胞黏附、作为AGE/ALE受体等功能[11-12]；而细胞内的Galectin-3主要通过其N-末端结构域与其他蛋白分子肽-肽结合，调节mRNA前体剪接、细胞增殖、分化、凋亡等生理过程[9]。因此，Galectin-3可通过其特定的结构与多种分子相结合，发挥不同的生物学功能。

3 Galectin-3对糖尿病代谢的调节

现在对于Galectin-3的研究越来越集中在葡萄糖和脂肪代谢中。在葡萄糖代谢中胰岛素敏感性降低即表现为胰岛素抵抗。Yang G等利用胰岛素钳夹技术对糖耐量正常(NGT)、正常血糖高胰岛素血症(HINS)、糖耐量异常(IGT)、2型糖尿病患者(T2DM)80位受试者进行胰岛素抵抗测试，发现胰岛素抵抗存在于HINS、IGT、T2DM受试者内[13]。而且Ohkura T等通过葡萄糖钳夹技术发现在2型糖尿病患者体内低水平的血清Galectin-3与胰岛素抵抗有关[14]。所以在2型糖尿病患者体内胰岛素敏感性降低，并且可以通过Galectin-3来调控。糖化血红蛋白是人体血液中红细胞内血红蛋白与血糖结合的产物，与血糖值变化一致，血糖值越高，糖化血红蛋白值越高，由于血糖值是波动的、不稳定的，所以一般通过测量糖化血红蛋白来代替[15]。利用酶联免疫吸附法发现男性超重型和2型糖尿病患者体内Galectin-3表达水平都高于正常男性，同时表明Galectin-3在3种实验者体内与身体质量指数(body mass index，BMI)的相关系数为正(r=0.357；P<0.01)，Galectin-3在二型糖尿病患者体内与糖化血红蛋白(HbA1c)的相关系数为负(r=-0.323；P<0.01)，在男性和女性的二型糖尿病患者中Galectin-3的中位数浓度都是5.2(正常范围2.1～15.3)[16]。所以G-alectin-3在肥胖者和2型糖尿病患者体内表达水平高且无性别差异，并且与二型糖尿病患者糖化血红蛋白呈负相关关系，因而Galectin-3在高血糖症中扮演积极的角色。通过测量高脂和低脂饮食喂养的Galectin-3敲除鼠以及未敲除鼠，发现在高脂饮食喂养的Galectin-3敲除鼠的空腹血糖含量、胰岛素水平和HbA1c的含量都是最高的[17]，说明Galectin-3敲除鼠在高脂饮食喂养的条件下可以引起糖尿病。所以Galectin-3在2型糖尿病中可以起一个保护型的角色。Galectin-3在糖尿病及其并发症中很重要是由于它能结合晚期糖基化终产物(advanced glycation end-products, AGEs)并且在靶器官中积累，通过引发炎症来发挥作用。AGEs是非酶糖基化反应的终末产物，即蛋白质、脂质和核酸等大分子在没有酶参与的条件下，自发的与葡萄糖或其他还原单糖反应所生成的稳定的共价物，AGEs可以和各种组织细胞相结合并破坏这些细胞[18]。AGEs与糖尿病并发症的发病机理有关，而且可使胰岛β细胞凋亡和功能紊乱，Galectin-3在大鼠中保护β细胞免于IL-1β的细胞毒性效应，并且在肥胖诱导的糖尿病小鼠的胰岛内皮细胞中表达增加[19]。Galectin-3与AGEs的结合是由它的结构特点决定的，Galectin-3通过它的糖识别结合域(CRD)与细胞表面的β-半乳糖苷残基和矩阵糖蛋白结合，通过氨基端结构域与细胞内蛋白质相结合。AGEs通过干扰葡萄糖代谢可以引发糖尿病、动脉粥样硬化等疾病，而Galectin-3通过结合并清除AGEs在糖尿病等代谢疾病中起保护的作用。

4 Galectin-3对脂肪代谢的调节

脂肪代谢与肥胖和糖尿病等疾病密切相关。脂肪代谢可以分为合成代谢和分解代谢，合成代谢即甘油和游离的脂肪酸形成甘油三酯来储存机体所需的能量，分解代谢指将脂肪分解成甘油和游离的脂肪酸释放到血液中供其他组织氧化供能。

4.1 Galectin-3促进脂肪的合成代谢

Galectin-3不仅可以由脂肪细胞产生，而且可以促进脂肪的合成代谢。Kiwaki K等通过RT-PCR和免疫印迹实验(Western blot, WB)发现，Galectin-3在小鼠和人类的脂肪细胞中蛋白质表达水平增加，而且在人类脂肪细胞中mRNA表达水平也明显增加并且Galectin-3还可以刺激人前体脂肪细胞增殖[20]。表明Galectin-3在前体脂肪细胞中表达并且可以刺激前体脂肪细胞分化。研究表明，在3T3-L1细胞中用10-8M的Galecti-3处理，可以增加其纤维化和炎性[21]，说明外源Galectin-3可以刺激成纤维细胞增殖，进而促进脂肪的合成代谢。为了进一步说明Galectin-3可以促进脂肪的合成代谢，将17个月，正常饮食和高脂饮食条件下的小鼠，各分为Galectin-3敲除型和未敲除型两类，发现Galectin-3敲除型小鼠体重、附睾的白色脂肪组织(eWAT)以及eWAT与体重的比值明显比Galectin-3未敲除型小[22]。进一步测定了不同饮食条件下，两种类型小鼠eWAT和肝脏中与脂肪细胞合成相关基因，过氧化物酶体增殖激活受体(peroxisome proliferators-activat, PPAR)-γ、脂肪酸结合蛋白(fatty acid binding protein，FABP)-4和脂肪酸合成酶(fatty acid synthetase, FAS)的表达，发现在Galectin-3敲除型小鼠的eWAT中PPARγ和FABP4的mRNA表达水平明显降低，而且在肝脏中PPARγ和FAS的mRNA表达水平也明显减少。说明敲除Galectin-3可以下调脂肪细胞合成的相关基因。在Galectin-3敲除型小鼠的eWAT中发现脂肪甘油三酯脂酶(adipose triglyceride lipase，ATGL)的表达水平增加[22]。表明Galectin-3敲除小鼠中脂肪的减少可能是由于ATGL的增加引起的。由此说明Galectin-3可以促进脂肪的合成代谢并且在高脂饮食诱导的肥胖中扮演重要的角色。

肥胖和2型糖尿病都是一种慢性低度系统炎症。脂多糖即内毒素是革兰阴性细菌细胞壁的一种成分，是脂质和多糖的复合物。脂多糖作用于体内的巨噬细胞，使之产生血清C反应蛋白(C-reactive protein, CRP)、白细胞介素(interleukin，IL)-1、白细胞介素(interleukin，IL)-6和肿瘤坏死因子(tumor necrosis factor，TNF)-α等炎性因子[23]。这些因子都是炎症标志物，可以激活ERK1/2、NF-κB等炎性信号通路从而导致胰岛素抵抗[24]，进而促进脂肪的分解代谢。所以当炎性因子分泌降低可以调节脂肪的合成代谢。研究发现，当敲除小鼠Galectin-3基因与小鼠野生型相比脂多糖诱导巨噬细胞产生的炎性信号和炎性因子明显的增加，在野生型巨噬细胞中用中和抗体(Ab)或Galectin-3配体β-半乳糖苷来阻断Galectin-3的结合位点可以增加脂多糖诱导的炎性细胞因子的表达[25]。所以Galectn-3是由巨噬细胞产生，结合于脂多糖并对脂多糖诱导巨噬细胞产生的炎性细胞因子起负调控作用。表明Galectin-3可通过调节炎性因子的表达，来促进脂肪的合成代谢。

4.2 Galectin-3抑制脂肪的合成代谢

Galectin-3对脂肪代谢的调节存在争议。研究表明Galectin-3可以促进脂肪的分解代谢。Nada等人将小鼠分为高脂饮食喂养的Galectin-3敲除鼠和未敲除鼠以及低脂饮食喂养的Galectin-3敲除鼠和未敲除鼠四组，测量这4组小鼠在11周、18周的体重和内脏脂肪组织的含量，发现高脂饮食喂养的Galectin-3敲除鼠明显比其余3组的高[17]。说明敲除Galectin-3可以加快高脂饮食诱导的肥胖，所以Galectin-3在脂肪代谢中起关键的作用。Rhodes DH等发现在高脂饮食诱导的肥胖小鼠中，Galectin-3表达水平在内脏脂肪组织和皮下脂肪组织都升高[26]。Galectin-3的表达水平在肥胖小鼠的肝脏、皮下和内脏脂肪组织中增加[27]。并且检测了IL-6、游离脂肪酸(free fatty acid，FFA)对Galectin-3的影响，发现IL-6、FFA可以诱导脂肪细胞Galectin-3的表达[27]。说明，Galectin-3或许是被IL-6、FFA等刺激来调节脂肪的分解代谢的。

将小鼠分为瘦肉野生型(lean WT)和Galectin-3敲除型(lean Gal-3 ko)、肥胖野生型(Dio WT)和Galectin-3敲除型(Dio Gal-3 ko)4个组来分析小鼠的体重、食物摄取量、脂肪组织含量、内脏脂肪组织中脂连蛋白的mRNA表达水平、肝的重量、肝脂肪变性程度、肝脏中甘油三酯的水平以及PPARγ、FAS和PPARα的mRNA表达水平，发现Galectin-3敲除小鼠特别是肥胖型的Galectin-3敲除小鼠体重增加、脂肪组织含量增加、甘油三酯水平增加、PPARγ、FAS和PPARα的mRNA表达水平增加[28]。将C57Bl/6型小鼠分成Galectin-3敲除鼠和野生鼠，在高脂饮食(60%热量)喂养6周后，发现Galectin-3敲除鼠与饮食相当的野生鼠相比，体重、内脏脂肪组织增加，并且表现为高血糖症、高胰岛素血症、胰岛素抵抗[29]。在正常饮食条件下Galectin-3敲除鼠与野生型相比内脏脂肪组织的炎性增加[29]。高脂饮食Galectin-3敲除小鼠的内脏脂肪中还含有许多树突细胞、致炎因子和F4/80high巨噬细胞，而且在内脏脂肪组织中CXCR3+和CD8+T细胞增加[29]。这些研究均表明，在高脂饮食喂养的Galectin-3敲除小鼠体重、内脏脂肪组织、PPARγ等一些与肥胖相关的转录因子都增加，进而证明Galectin-3可以抑制脂肪的合成代谢。

Galectin-3对脂肪代谢的调节与脂肪代谢相关的信号通路有关。研究表明Galectin-3通过其糖识别特性可以激活ERK1/2信号通路，使其磷酸化[30]。ERK1/2信号通路可以使PPARγ、C/EBPα等与脂肪合成相关的转录因子的表达水平降低，进而抑制脂肪合成代谢和脂肪细胞分化。而且，研究表明肥胖型的Galectin-3敲除鼠中AGEs与AGEs的受体(RAGE)的表达水平增加[17]。AGE通过结合RAGE可以激活NF-κB信号通路[31]，增加IL-1β、TNF-α等炎性因子的产生，进而促进脂肪的分解代谢，抑制脂肪生成。Wnt/β-catenin信号通路在脂肪代谢中越来越受到关注。由于激活Wnt/β-catenin信号可以有效地抑制脂肪的生成，尤其是Wnt10通过抑制PPARγ和CEBPα的表达来抑制前体脂肪细胞向成熟脂肪细胞的分化[32]。Naimur Rahman N等发现Del(delphinidin，花翠素)可以有效的抑制细胞内脂质积累，是通过调控Wnt/β-catenin信号通路实现的[33]。在Wnt/β-catenin信号通路中，由于β-catenin是该信号通路的转录激活因子，并且在正常成熟细胞质内β-catenin可以与GSK-3β(糖原合成酶激酶-3β)相联合，所以正常细胞质中游离的β-catenin水平相当低。当细胞质内游离的β-catenin不被磷酸化时会转位进入细胞核发生积聚，然后β-catenin与TCF4(transcription factor 4)结合形成复合物激活Wnt信号下游靶基因转录，从而控制相应细胞的增殖和分化。研究表明下调Galectin-3表达可以导致β-catenin水平降低并且伴随着TCF4转录活性的降低，还可以导致GSK-3β脱磷酸作用，所以Galectin-3是通过调节GSK-3β活性对Wnt/β-catenin信号通路起作用[34]。Wnt/β-catenin信号通路中Wnt抑制GSK-3β活性导致β-catenin磷酸化降低，进而抑制脂肪细胞分化。Galectin-3也可以通过抑制GSK-3β活性抑制脂肪合成代谢和脂肪细胞分化。

5 展望

肥胖、2型糖尿病等代谢疾病对人类的危害越来越严重，所以对其机理的研究也越来越重要。Galectin-3可以调节葡萄糖代谢和脂肪代谢并且对这些代谢疾病起保护的作用。虽然Galectin-3对于脂肪代谢的调节仍存在争议，但是鉴于Galectin-3在葡萄糖代谢和脂肪代谢中的重要影响，对其继续深入的研究将可为预防和治疗这些代谢疾病及其并发症提供新的途径。

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Progress on Structure Characteristics and Glucolipid Metabolism Regulation of Galectin-3

LIU Mei-juan , YANG Yong-qing

(CollegeofLifeScience,ShanxiNormalUniversity,Linfen,Shanxi, 041000,China)

Galectin-3 is an important member of β-galactoside lectins family, which has been implicated in diverse biological functions including regulation of inflammatory factor expression, cell growth, differentiation, apoptosis, adhesion, and pre-mRNA splicing. Recent studies showed that galectin-3 played significant regulatory roles during glycometabolism and lipometabolism. However, there were different reports about the functional manner and molecular mechanisms of galectin-3. This article gave a brief overview on the structural characteristics, as well as the regulatory functions and molecular mechanisms of galectin-3 in glycometabolism and lipometabolism, wishing to provide valuable information for prevention and cure of metabolic diseases such as obesity and diabetes.

galectin-3；obesity；diabetes；glycometabolism；lipometabolism；inflammation

2016-10-15

国家自然科学基金项目(30972091)

刘美娟(1990-)，女，山西朔州人，硕士研究生，主要从事脂肪代谢及其调控研究。 *通讯作者

S852.2

A

1007-5038(2017)05-0098-05