肖 麒,吴彦兵,陈 炼,李 鹏

(1.南京师范大学生命科学学院,江苏 南京 210023) (2.南京林业大学生物与环境学院,江苏 南京 210037)

14-3-3蛋白质最早由Moore和Perez于1967 年在牛脑组织提取物中发现,根据蛋白经过DEAE cellulose(二乙氨乙基纤维素柱)层析中的片段数目以及其在凝胶电泳中的迁移率,将其命名为 14-3-3蛋白[1]. 14-3-3蛋白是一类广泛存在于真核生物中分子量较小(27 kDa～32 kDa)的酸性调控蛋白家族[2],主要以稳定的同源或异源二聚体形式存在于细胞质中,其单体由9个反向平行的α-螺旋组成,哺乳动物 14-3-3 蛋白二聚体的的X射线结构为U形,具有一个高度保守内部凹槽[3]. 这个内部凹槽是14-3-3与配体相互作用的结构域,能容纳来自单一蛋白质结合伴侣的两个区域或来自两个蛋白质结合伴侣的一个区域,用于调节14-3-3蛋白与靶蛋白结合[4]. 14-3-3蛋白分子有3个保守的碱性氨基酸组成,一个能与磷酸化磷酸基团形成离子键和氢键的口袋,这就解释了14-3-3蛋白能够与到含有磷酸化苏氨酸和磷酸化丝氨酸的蛋白质特异性结合的原因[5]. Ichimura等[6]首次对14-3-3蛋白家族的作用进行阐述,认为 14-3-3 蛋白与酪氨酸羟化酶激活物有关. 在有关酿酒酵母的蛋白质互作研究中证明14-3-3蛋白可以与271种不同的磷酸化的蛋白质相互作用,14-3-3蛋白与不同分子会产生不同的功能,比如:稳定蛋白质的活性或非活性磷酸化形式、改变构象、亚细胞定位以及蛋白的相互作用关系[7]. 因此,14-3-3蛋白可以与不同蛋白质结合从而参与多种磷酸化调节的信号通路,并在生物代……