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肝素结合蛋白在感染性疾病中的应用研究进展

2021-12-07张万乾王想福任有亮郑卉卉

检验医学 2021年11期

张万乾, 王想福, 任有亮, 郑卉卉

(1.甘肃中医药大学,甘肃 兰州 730000;2.甘肃省中医院脊柱微创骨科,甘肃 兰州 730050;3.重庆医科大学第二附属医院,重庆 400000)

感染性疾病是一类严重威胁人类健康的疾病,其初期症状缺乏特异性,往往会导致诊断延误,是导致危重症患者死亡的主要原因[1]。因此,对感染性疾病的早期识别至关重要。肝素结合蛋白(heparin-binding protein,HBP)是一种新型感染标志物。《中国严重脓毒症/脓毒性休克治疗指南(2014)》[2]指出,HBP可作为脓毒症,特别是严重细菌感染的早期诊断标志物。本文就HBP的结构、功能及其在感染性疾病中的作用进行阐述,以期为感染性疾病的诊治提供参考。

1 HBP 概述

HBP是存在于中性粒细胞嗜苯胺蓝颗粒和分泌颗粒中的一种蛋白质分子,最初是因杀菌功能和与肝素结合的能力而引起学者们的关注。1984年,SHAFER等[3]从中性粒细胞颗粒中分离出带有正电荷且具有杀菌活性的蛋白质,将其命名为CAP37。1989年,GABAY等[4]从中性粒细胞颗粒中分离出具有杀菌活性的天青杀素和嗜苯胺蓝蛋白。1991年,FLODGAARD等[5]分别从人和猪中性粒细胞颗粒中分离出具有肝素结合能力的蛋白,将其命名为“heparinbinding protein”。2001年,一项针对 HBP 的体外实验使学者们开始关注HBP的炎症趋化活性[6]。2010年后,HBP开始被应用于感染性疾病的诊断[7]。

2 HBP的结构

HBP是胰蛋白酶样丝氨酸蛋白家族的一员,具有杀菌活性且带正电荷,主要在中性粒细胞的细胞质中产生。HBP为单链蛋白结构,分别将251个氨基酸前体中的N端去除26个氨基酸残基、C端去除3个氨基酸残基,由剩下的222个氨基酸残基构成,其相对分子质量为24 000[8]。……

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