苏云金芽孢杆菌（Bt）能合成有效的杀虫蛋白，如产孢过程中分泌的Cry毒素已被广泛用于农业生產。除此之外，Bt也可分泌大量的植物性杀虫蛋白（Vip），这些蛋白被分为三个不同的家族。目前研究证实，Vip3家族成员对鳞翅目昆虫具有广谱活性，且它们针对的结合位点不同于Cry蛋白的结合位点，因此被认为是Bt杀虫毒素的优质补充。Vip3蛋白是一种非活性状态的原毒素，需要先被昆虫肠道中的蛋白酶激活才能发挥功能即触发细胞死亡。尽管Vip3家族的第一个成员早在20多年前就已被发现，且编码Vip3蛋白的基因已被引入植物中用于创制Bt作物，但人们对其在分子水平上的三维结构及作用机制仍知之甚少。

2020年8月7日，Nature Communications杂志在线发表了玛格丽塔·萨拉斯生物学研究中心的题为“Molecular architecture and activation of the insecticidal protein Vip3Aa from Bacillus thuringiensis”的研究论文，成功解析了Vip3Aa在分子水平上的三维结构及其作用机制。

在这项研究中，作者首先揭示了Vip3Aa原蛋白的分子结构，Vip3原蛋白自发组装成高度稳定的、金字塔形结构的四聚体，其中包含三个假定的聚糖结合位点，其N-末端区域形成核心和顶点，而C-末端区域由三个球状结构域组成且暴露在溶剂中。

进一步研究发现，Vip3Aa由五个不同的结构域组成。结构域I从N端延伸到初级蛋白酶裂解位点，其中包含着四个长的、高度弯曲的α-螺旋（α1–α4）;结构域II（残基200–325）在裂解位点之后立即开始，该位点位于连接螺旋α4和α5的完全暴露的环中;结构域III（残基328-532）与Cry内毒素非常相似，包含三个反平行的β-片形成的β-棱镜折叠，可与该蛋白的最N端片段（残基14-23）相互作用并与四聚体的核心结合;最后的两个结构域具有相似的CBM（碳水化合物结合模块）折叠，它们对壳聚糖和几丁质有强烈的偏好性。……