禹亚男，李 婷

(重庆医科大学附属第二医院 医学重症监护科，重庆 400000)

嗜热酶是从嗜热微生物中分离得到的一类热稳定性酶，具有化学催化剂无法比拟的优点，尤其是在高温条件下保持的极好稳定性，克服了常温酶在应用中出现的化学性质不稳定的现象，使很多高温化学反应得以实现，从而将极大的促进生物技术产业的发展。葡聚糖酶(glucanase)能专一性催化葡聚糖或地衣多糖中临近β-1,3键、β-1,4键水解，产生3- 5个葡萄糖单位的低聚糖及葡萄糖，从而降低葡聚糖的亲水性和粘性[1]，因此现被很多国家用来作为饲料添加剂[2]及啤酒生产的酶制剂[3]。对于来自不同物种的糖苷水解，其葡聚糖酶的氨基酸组成和的活性部位存在差异。例如，姜彤等研究来源于柄孢霉的β-葡聚糖酶晶体属于GH131糖苷酶家族，由外围的9个β折叠和内部的6个β折叠构成具有典型的β-jelly-roll结构，表面呈凹槽结构，易于和底物结合。其中E99和E139作为酸碱供体，是保守的催化结合位点[4]。来源于嗜热拟青霉的Ptlic16A晶体属于糖苷水解酶GH16家族，其催化结构为β-jelly-roll，其中E113作为亲核剂，E118作为质子供体，W97、W101、W253和底物的识别有关[5]。来源于黄孢原毛平革菌的Lam55A葡聚糖酶属于GH55家族，其具有两个平行的右手β折叠结构域构成的一个类似于胸腔的结构，其催化位点位于两个结构域之间[6]。植物葡聚糖酶主要属于GH17家族，其结构具有典型的TIM桶结构(TIM-barrel fold)，其酸碱催化、亲核体分别位于第4和第7 β折叠链上[7]。来源于GH64家族的LPHase葡聚糖酶晶体其催化部位由一个β折叠和一个α/β结构域构成，在两个结构域之间形成了宽广的沟槽[8]。……