李雪雪,阮灵伟

(1.宁波大学海洋学院，浙江 宁波315000；2.自然资源部第三海洋研究所、自然资源部海洋生物遗传资源重点实验室，福建 厦门 361005)

1922年，英国细菌学家Fleming从人的唾液和眼泪中观察到一种能比较明显溶解细菌细胞壁的成分，因为具有溶菌作用所以将其命名为溶菌酶[1]。1937年，Abraham和Robinson又实现了将溶菌酶晶体从卵蛋白中分离出来，从此开启了对溶菌酶的研究，并不断获得新的发现[2]。

溶菌酶是一种碱性酶，能够水解粘多糖，主要作用机理是通过催化水解细胞壁中N-乙酰氨基葡萄糖和N-乙酰胞壁酸之间形成的β-1,4糖苷键，糖苷键水解后致使细菌细胞壁破裂，破裂的细胞壁会使得内容物逸出从而导致细菌死亡[3]。研究表明溶菌酶发挥作用时有较强的底物特异性，当溶菌酶来源不同时，作用的底物也会不同[4]，已知的溶菌酶按来源不同可分为六大类：①鹅型溶菌酶，又称g型溶菌酶(g-type)；②鸡型溶菌酶，又称c型溶菌酶(c-type)；③T4噬菌体溶菌酶；④无脊椎动物溶菌酶，又称i型溶菌酶(i-type)；⑤植物溶菌酶；⑥细菌溶菌酶[5-10]。近年来i型溶菌酶被广泛研究，它作为溶菌酶家族的新成员，在环节动物门、软体动物门、棘皮动物门和节肢动物门中分布比较广泛[11]。有些溶菌酶含有失稳酶结构域。失稳酶是在欧洲医蛭(Haemopissanguisuga)中发现的，最初发现其有异肽酶活性，能特异性水解纤维蛋白ε-(γ-Glu)-Lys 的交联键，进而使纤维蛋白发生水解[12]。后来，人们又在失稳酶中也发现了糖苷酶活力，于是失稳酶被认为是一种新的溶菌酶，并且进一步被认定为 i 型溶菌酶。……