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60Co-γ辐照对花生过敏原Ara h 2蛋白构象及致敏活性的影响

2019-07-29罗春萍胡纯秋

核农学报 2019年7期
关键词:剂量结构

罗春萍 胡纯秋

(1 台州科技职业学院,浙江 台州 318020;2 安徽医科大学公共卫生学院营养与食品卫生学系,安徽 合肥 230032)

花生是一种营养丰富且深受人们喜爱的食物,也是世界公认的八大过敏原食物之一[1]。近年来的流行病学研究表明,花生过敏影响了1%~2%的世界人口,各国花生过敏人数呈现明显上升趋势,花生过敏反应的危害性和长期性已严重影响了花生过敏人群的生活质量[2-4]。Ara h 2蛋白是花生致敏性最强的组分之一,由分子量为16.7 kDa和18 kDa的2个亚型蛋白组成,约占花生蛋白总量的5.9%~9.3%[5-6]。过敏反应的物质基础是表位,表位可分为线性表位和构象性表位,线性表位由5~7个连续氨基酸组成,构象性表位可由分布于肽链不同部位或不同肽链的15~22个氨基酸构成,与蛋白质的空间构象密切相关[7]。在Ara h 2的空间折叠结构中,5个α-螺旋结构构成基本骨架,并以4个保守的二硫键连接α-螺旋结构以稳定构象,对过敏原构象性表位的结构稳定性发挥重要作用[8]。此外,Ara h 2.01含有10个过敏原线性表位,Ara h 2.02比Ara h 2.01多一个DPYSPS的线性表位,它们能与花生过敏患者血清中的相应抗体结合,引发致敏反应[8-9]。

辐照技术作为一项常用的食品非热加工技术,被广泛地应用于食品保藏、品质改善、消毒灭菌等方面[10]。近年来,利用辐照对过敏食品进行脱敏的技术也受到了广泛关注[11]。研究发现,辐照能引起蛋白质氨基酸序列的断裂、交联和分子构象的改变,导致过敏原表位的破坏,进而影响过敏原与相应抗体的结合能力,改变过敏原的致敏性,有可能成为降低或消除食物过敏反应的重要技术[12-14]。……

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