胡松青 黄政 刘光，2 黄滟波 李琳 侯轶

(1.华南理工大学 食品科学与工程学院， 广东 广州 510640； 2.广东省农业科学院 蚕业与农产品加工研究所，广东 广州 510610； 3.华南理工大学 轻工科学与工程学院， 广东 广州 510640)

蛋白质二硫键异构酶(PDI)是位于真核细胞内质网中的一种多功能酶，它主要由4个硫氧还蛋白结构域按照a-b-b′-a′顺序排列组成，并在C-末端含有一段由大量酸性氨基酸组成的c尾[1].结构域a和a′含有催化活性位点CXXC基序(C为半胱氨酸，X为除半胱氨酸以外的氨基酸)，非催化结构域b和b′虽不含活性位点，但存在与底物结合的疏水表面.正是这种结构特性，使得PDI在催化新生肽链巯基/二硫键交换反应中发挥着重要作用，其能够催化二硫键的氧化、还原以及异构反应[2].除了催化巯基/二硫键交换反应，PDI还有另一个重要功能——分子伴侣，PDI的分子伴侣活性表现为促进新生或者变性蛋白质的折叠以及恢复蛋白质的天然活性[3].

PDI每个结构域对其活性贡献不同，通过删除或突变PDI结构域可以考察PDI各结构域和活性位点对其活性的影响[4].发挥巯基/二硫键交换反应的最小单元为a或a′结构域，其活性大小与突变全长PDI另一个结构域活性位点的突变体活性相当[5].Klappa等[6]通过考察人来源PDI(hPDI)截短蛋白对多肽底物的结合作用发现，hPDI的所有结构域都对底物结合发挥作用，且b′结构域提供了最主要的结合位点.另外，Tian等[7]通过截除hPDI的c尾考察了截短蛋白对变性乳酸脱氢酶的分子伴侣活性大小，发现hPDI的c尾……