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胃蛋白酶的分离现状及其活性研究进展

2016-06-29梁兴国

生物学杂志 2016年3期

刘 宇, 董 平, 梁兴国

(中国海洋大学 食品科学与工程学院, 青岛 266003)

胃蛋白酶的分离现状及其活性研究进展

刘 宇, 董 平, 梁兴国

(中国海洋大学 食品科学与工程学院, 青岛 266003)

摘 要阐述了胃蛋白酶的结构及性质,总结了哺乳动物和鱼类胃蛋白酶的分离进展,并比较分析了不同物种间胃蛋白酶的性质和特点;同时对胃蛋白酶新发现的降解糖类和核酸类物质的新活性进行了总结分析。胃蛋白酶作为生物体内重要的消化酶,其具有蛋白酶、糖酶和核酸酶活性,是一种“多功能酶”,将为胃蛋白酶进一步研究以及应用提供一定参考。

关键词胃蛋白酶;酶系组成;新活性;多功能酶

胃蛋白酶是一种典型的天冬氨酸肽链内切酶,活性位点由2个天冬氨酸组成,在体内以酶原形式分泌,在pH值小于5.0时酶原自动激活形成有活性的酶,在酸性条件下可降解多种蛋白质。胃蛋白酶的专一性较强,能水解位于多肽链中由芳香族氨基酸(如苯丙氨酸、酪氨酸)的氨基(-NH2)与酸性氨基酸(如谷氨酸、天冬氨酸)的羧基(-COOH)形成的酰胺键(-CO-NH-)[1],如酪蛋白、球蛋白、组蛋白及角蛋白质等。

由于胃蛋白酶是哺乳动物胃肠道中重要的多肽水解酶,因此无论是在动物饲料营养方面,还是在医药方面皆有重要应用,而胃蛋白酶众多特性及丰富的酶系为其充分利用提供了重要的理论依据。胃蛋白酶的研究相对较为成熟,关于其研究的热点多放在不同物种中胃蛋白酶的分离纯化,以及作为工具酶来利用。……

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