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低温冷冻条件对大豆分离蛋白分散液表面疏水性及二硫键的影响

2014-02-13朱秀清李佳栋郑环宇吴海波

食品科学 2014年7期

王 玲,朱秀清,李佳栋,许 慧,郑环宇,吴海波

(1.东北农业大学食品学院,黑龙江 哈尔滨 150030;2.国家大豆工程技术研究中心,黑龙江 哈尔滨 150030)

大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)是以低温脱脂豆粕为原料,经碱提酸沉工艺制取的一种蛋白质含量在90%以上的大豆蛋白产品[1],是一种全价蛋白类食品添加剂。SPI凭其资源丰富,原料成本低等优势,已广泛应用于食品行业中。随着生活节奏的加快和生活水平的不断提高,一些方便快捷的冷冻食品,如冷冻肉丸、冷冻肉馅等深受人们的喜爱,使得大豆分离蛋白在冷冻食品应用中的市场前景更加广阔。将SPI添加到冷冻肉制品中,利用SPI自身的功能性质,有利于在加工过程中发挥各种冷冻肉制品的理化性质。但是SPI在冷冻条件下,由于蛋白质分子多肽链特有的有规则排列发生变化成为较混乱的排列[2],会发生不可逆的冻结变性[3]。石彦国等[4]研究发现将粉末状大豆蛋白配制成溶液后进行冻结,并在-1~-3 ℃条件下冷藏,解冻后部分大豆蛋白出现絮状不融现象;Pikal-Cleland[5]得出在冻藏过程中,蛋白质分子间由于氢键、疏水键、二硫键、盐键等的形成而聚集变性,从而导致盐溶性蛋白的溶解度下降。大豆蛋白的冷冻变性,直接影响了SPI在冷冻食品中功能性的发挥。因此,研究冷冻过程中蛋白质结构变化,有助于深入了解大豆蛋白的冷冻变性机理,进而可以明确SPI的结构变化对其功能性的影响,无论从理论还是实际来说,都有一定的指导意义。巯基与二硫键是维持蛋白质空间结构重要的组成部分[6],通过其含量的变化情况来检测蛋白质结构变化,是最有效便捷的方法。……

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