张 亮

（河北工业大学 生物物理研究所，天津 300401）

盐键又称盐桥或离子键，是蛋白质分子中带有正、负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成的，如羧基和氨基、胍基、咪唑基等基团之间的作用力.吸引力与电荷的电量乘积成正比，而与电荷间的距离平方成反比，但在溶液中，此吸引力将随着周围介质的介电常数增大而降低.在近中性环境的蛋白质分子中，成酸性的氨基酸，其残基侧链在电离以后，带上负电荷，然而对于成碱性氨基酸，其残基侧链在被电离之后，带上正电荷，然后在它们之间，就可以形成盐键了.盐键会随所加入的非极性溶剂而得到加强，反之会随所加入极性溶剂而减弱.

弱键相互作用在现代化学和生物学的许多方面起着至关重要的作用[1].在化学反应、分子识别和调节生化过程中，它们在决定分子结构上是重要的[2-4].弱键也称为非键作用（nonbonding interaction），其能量通常比化学键的能量小一个数量级，又比热运动能量高一个数量级.弱键的主要形式包括：氢键、阳离子、盐键和疏水相互作用.深刻理解这些相互作用有助于合理的理解在生物化学和材料科学所观察到的现象.

驱动蛋白kinesin以一定的方式沿着微管蛋白丝完成一系列运动[5].在这一系列的运动中，驱动蛋白先和轨迹结合，然后是一个产生力的构象变化，使其从微管表面上脱离，然后又变回到最初的构象.在这些构象变化中，伴随着化学能的转移.驱动蛋白的一系列……