房守敏 伍春莲

(西华师范大学生命科学学院,南充 637002)

热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是应激后细胞内优先合成的一组蛋白质,在原核和真核生物中普遍存在,参与蛋白质的合成、折叠、装配、跨膜、转运以及变性蛋白质的清除等(Feder and Hofmann,1999;程维杰等,2008)。热激蛋白70(HSP70)是广泛存在且是一组在进化上高度保守的应激蛋白,在原核生物和真核生物体内都存在,并存在于所有的细胞区室和器官中,是当前研究较广泛的HSP家族。HSP70家族的成员数量在不同的生物有所不同,功能亦存在差异由分子量70 kD的热休克蛋白(诱导型)在正常细胞中水平较低,在应激状态下可显著升高(Mc-Millan et al.,2005;Bahrndorff et al.,2009)。大量研究表明机体细胞在受到各种应激,如高热,缺氧等有害应激时,产生的HSP70可以增强细胞对下一次有害损伤的耐受程度,维持细胞的正常功能代谢,提高细胞生存率(杨秉芬等,2009)。因此,HSP70对正常和非正常状态下的生物体的生存作用是非常负责和重要的,深入全面的了解HSP70对机体的作用将对动物的生产,人类生活,生物机体疾病预防起到重大影响。

在大多数生物体中,HSP70家族是由分子量为68、70、72及78 kD的热休克蛋白组成。它们的分子量相近,等电点为pH 5.2～6.3之间,几乎分布于每个细胞器中(Feder and Hofmann,1999;Johnston et al.,1998)。大量研究证明HSP70是生物体中少数最保守蛋白之一,无论是何种物种(原核细胞和真核细胞)的HSP70的氨基酸序列均至少有45%的同源性,越是相近的物种同源性越高(Feder and Hofmann,1999)。HSP70都有“卷线样”构象段,就象其它蛋白一样有绞链部分(如肌球蛋白),是ATP依赖的构像变化,这些丰富的ATP结合蛋白已成为所有热休克蛋白中最具特色和研究最多的之一(任宝波等,2005;王宇萍和蒋建东,2010)。……