王泽斌

在日常生活中，我们有时会听到“蛋白质结构”、“蛋白质变性”等词汇。“蛋白质结构”是指蛋白质呈现出的空间造型，而“变性”实际上是指它们原有的形态发生改变。那么，蛋白质如何摆出造型?它们为什么要“搔首弄姿”?这些对我们人类又有什么样的意义呢?搭出蛋白的“积木”——氨基酸

说到蛋白质的空间结构，就不能不提氨基酸。形象地讲，通常，一个碳原子有“四只手”，每只手可以抓一样东西。氨基酸内的核心碳原子一只手抓了一个羧基；一只手抓了一个氨基；还有一只手比较“低调”，只抓了一个氢原子；所有的氨基酸都有三只手所抓的东西是相同的，而剩下的一只手，不同的氨基酸所抓的基团各不相同，它通常被称为“侧链基团”。氨基酸的性质就取决于这个各不相同的基团。

当两个氨基酸相遇时，彼此的氨基和羧基结合形成肽键，原来的两个氨基酸就变成了一个大的分子，称为“二肽”。二肽剩余的一个羧基和一个氨基可以分别继续结合其他氨基酸的氨基和羧基，从而形成长串的大分子，最小的蛋白质由几十个氨基酸构成，而大的蛋白质中氨基酸数日可能成百上千。

造型的产生

经过连接的氨基酸彼此之间会形成各种各样的“邻里关系”，于是构成了诸如“阿尔法螺旋”、“倍塔折叠”、“转折”、“无规卷曲”等空间形态。氨基酸之间的连接虽然很紧密，但还是可以在一定范围内转动的。氨基酸合成肽之后，其本身剩余的部分称为“残基”。残基都有一定的活动范围，相距较远的残基还可以通过一定的作用力互相接近。……