燕梦雅,陈雪忠,刘志东,*,刘宝林,黄洪亮,汪一红, 曲映红,李 斌,马庆保,,戚 亭,王 帅,

(1.上海理工大学医疗器械与食品学院,上海 200093; 2.中国水产科学研究院东海水产研究所,上海 200090; 3.上海海洋大学食品学院,上海 201306; 4.波顿(上海)香料科技有限公司,上海 200090)

南极磷虾来源酶的研究进展

燕梦雅1,2,陈雪忠2,刘志东2,*,刘宝林1,黄洪亮2,汪一红2, 曲映红3,李 斌4,马庆保2,3,戚 亭1,2,王 帅2,3

(1.上海理工大学医疗器械与食品学院,上海 200093; 2.中国水产科学研究院东海水产研究所,上海 200090; 3.上海海洋大学食品学院,上海 201306; 4.波顿(上海)香料科技有限公司,上海 200090)

南极磷虾是一种生活于南极海域的浮游海洋动物。南极海域寒冷、严酷的生存环境形成了南极磷虾酶独特的生物学特性,南极磷虾酶作为一种独特、高效的低温酶系,具有广阔的应用前景。本文综述了南极磷虾酶的种类,分离纯化,结构特征,酶学性质和应用研究进展,期望能够推动南极磷虾资源的深度利用。

南极磷虾,酶,分离纯化,结构特征,酶学性质

南极磷虾属于节肢动物门(Arthropoda),甲壳动物纲(Crustacea),磷虾目(Euphausiacea),磷虾科(Euphausiidae),磷虾属(Euphausia),磷虾种(Euphausiasuperb)。本文所讲的南极磷虾指的是南极大磷虾(EuphausiaSuperbaDana)[1]。南极海域独特的地理和气候环境,形成了南极磷虾适应寒冷、严酷环境的生存能力。南极磷虾是狭温性动物,长期生活于接近0 ℃的环境(其生活环境的最低温度是海水的冰点,即-1.9 ℃,最高温度为2 ℃)[1]。

酶作为生物生命活动的重要参与者,参与了生物体的新陈代谢。研究表明,南极磷虾酶主要来自南极磷虾自身及共附生微生物产生的酶,具有活性高、耐低温的特点。尽管南极磷虾具有高效的酶系统,但其活性受到体内酶抑制剂的作用;活体南极磷虾的酶系处于动态平衡状态;南极磷虾死后,这种动态平衡被打破,南极磷虾就会发生自溶[2]。

基于南极磷虾酶的活性高、耐低温特性,南极磷虾酶在食品、医药和洗涤等领域具有广泛的应用潜力。本文综述了南极磷虾酶的种类,酶学性质,结构特征及应用研究的进展,旨在为促进南极磷虾酶学及相关研究提供参考。

1 南极磷虾酶的种类

表1 南极磷虾来源蛋白酶

表2 南极磷虾来源非蛋白酶

表3 南极磷虾酶的分离纯化

研究表明,南极磷虾酶主要分布于南极磷虾的头胸部和腹部。目前已经发现的南极磷虾蛋白酶主要有8种(见表1):3种丝氨酸类胰蛋白酶(TL I,TL II,TL III)、1种丝氨酸类胰凝乳蛋白酶(CL)、2种羧肽酶A和2种羧肽酶B(CPA I和CPA II)。类胰蛋白酶的分子量约为24～33 ku,类胰凝乳蛋白酶分子量约为27～33 ku,羧肽酶A的分子量约为24～28 ku,羧肽酶B的分子量约为24～28 ku。类胰蛋白酶I具有内切酶和外切酶的活性,类胰蛋白酶II和III具有内切酶活性,羧肽酶A和羧肽酶B均具有外切酶活性。与脊椎动物来源胰蛋白酶不同,南极磷虾酶不受钙的影响。基于这一特征用来区分甲壳动物来源丝氨酸蛋白酶与脊椎动物来源丝氨酸蛋白酶[3]。

目前已经发现的南极磷虾非蛋白酶主要包括葡聚糖酶和几丁质酶:南极磷虾葡聚糖酶主要包括外切型-(1,3)-/D葡聚糖酶、β-D-葡萄糖苷酶、透明质酸酶(内切-β-葡萄糖醛酸酶)和-葡萄糖醛酸酶[4-6]。南极磷虾几丁质酶主要包括N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶(NAGase:NAG酶B和NAG酶C)和聚-β-1,4-(2-乙酰氨基-2-脱氧)-D-糖苷-葡聚糖水解酶等[7-8](见表2)。

2 南极磷虾酶的分离纯化

南极磷虾酶的分离纯化主要采用硫酸铵分级沉淀、色谱法(离子交换色谱,凝胶过滤色谱和亲和色谱等)和电泳法(毛细管电泳,SDS-PAGE等)等(见表3)。

3 南极磷虾酶的结构特征

研究表明,南极磷虾主要以浮游植物(冰藻、硅藻、矽藻等)作为食物。因此,南极磷虾消化酶的构成和活性是确保南极磷虾在恶劣的食物供应环境快速消化和吸收所摄入食物的先决条件之一。研究表明,南极磷虾消化酶主要在中肠腺中被合成和分泌,在胃中被汇集。因此,南极磷虾胃部的酶活性相对较高。此外,在浮游植物含量较少或南极冬季时,南极磷虾可以通过增加消化酶活性和/或增加肠道保留时间促进摄入食物的消化和利用，南极磷虾也可转变为肉食性生物[25-27]。此外,南极磷虾酶系中几丁质酶的存在也进一步表明南极磷虾具有利用多种食物的能力,提高了南极磷虾适应极端环境的能力[28]。

尽管南极磷虾NAGase B和NAGase C酶催化相同的反应,但两者在南极磷虾新陈代谢过程中发挥了不同的作用[20,29]。NAGases B主要位于表皮且其活性模式与蜕皮周期相关,NAGases B参与蜕皮形式的分子特性进一步表明蜕皮酶从表皮到蜕皮空间的囊泡运输过程。因此,NAGases B主要在南极磷虾蜕皮的过程中发挥降解几丁质的作用,这有利于它们通过表皮吸收用于进一步的代谢,即主要合成新的角质层[30]。NAGases C主要存在于胃肠道且其活性与蜕皮周期无关,其主要功能是参与含有甲壳素膳食成分的消化。尽管已经开展了两种NAGases在消化道和蜕皮循环过程中的活性模式研究[8],但仍然缺乏关于该酶参与蜕皮过程是否与消化酶相同的信息[7]。综上所述,虽然关于南极磷虾酶的结构特征研究取得了一定进展,但还有许多基础科学问题尚待阐明,如南极磷虾酶的低温适应机制和催化机理等。

4 南极磷虾酶的酶学性质

南极磷虾酶的酶学性质主要包括最适温度和pH,温度稳定性、pH稳定性、反应动力学以及抑制剂等[17],但这些性质与缓冲液、底物浓度、激活剂、稳定剂及时间等因素密切相关[23-24,31-32]。

4.1 南极磷虾蛋白酶的酶学性质

Si等[14]研究南极磷虾肌肉精氨酸激酶发现其分子量约为40 ku,最适pH和最适温度分别为8.0和30 ℃。研究发现,南极磷虾精氨酸激酶的活性区域可能比完整的酶分子更“柔韧”。1.0 mmol/L的SDS能够抑制南极磷虾精氨酸激酶活性,SDS浓度低于5 mmol/L时,不会诱导该酶三级结构发生明显的构象变化;SDS浓度高于5 mmol/L时,则会暴露该酶的疏水表面,引起三级结构构象的改变[14]。时间-间隔评价的动力学分析结果表明,该酶的失活过程属于一级反应,其动力学过程随着SDS浓度的增加,由单向转为双向。

Bustos等[13]从南极磷虾解冻液和南极磷虾机械剥壳后的副产物中获得了类胰蛋白酶,该酶具有极高的稳定性,45 ℃条件下贮藏60 d后活性仍具有初始活性的约40%。采用亲和色谱纯化冷冻南极磷虾解冻液中的类胰蛋白酶,纯化140倍的酶在SDS-PAGE中具有一条较宽的条带,分子量范围约为3.2～3.3 ku。Wu等[9]采用硫酸铵沉淀、离子交换色谱和凝胶过滤色谱从南极磷虾中纯化获得三种适冷性胰蛋白酶,分子量分别为28.7,28.8和29.2 ku;该胰蛋白酶能够被特异性胰蛋白酶抑制剂抑制,最适反应温度分别为40,45,40 ℃,且三种胰蛋白酶在5～40 ℃范围内活性较稳定。Sjödahl等[12]发现,在37 ℃和1～3 ℃时,类胰蛋白酶的降解效率分别约是牛胰蛋白酶降解效率的12和60倍,这再次证明了南极磷虾蛋白酶的高活性与适冷性。因此,南极磷虾类胰蛋白酶也成为表示南极磷虾蛋白水解活性的高度特异性标记物。Bucht等[31]采用亲和色谱和离子交换色谱相结合从南极磷虾中分离纯化三种丝氨酸蛋白酶(I,II,III)。在SDS-聚丙烯酰胺梯度凝胶电泳中,每种酶显示出单一的蛋白条带(30 ku),这表明纯化酶的纯度高且分子量相近。此外,采用兔多克隆抗体对每种酶进行交叉免疫电泳免疫沉淀反应(二维琼脂糖凝胶电泳),确定了高纯度的单一酶。双向免疫扩散实验结果也表明酶II和酶III的免疫一致性。酶I表现出与酶II、酶III的部分相似性;酶I可以从多肽中释放自由氨基酸,而酶II和酶III则不能。这些发现与三种丝氨酸蛋白酶的生物化学信息密切相关。

Wang等[15]获得纯化的碱性磷酸酶(62.6 ku;2.62 unit/mg),其在温度高于30 ℃时不稳定;但即使较高浓度的SDS(300 mmol/L)对南极磷虾碱性磷酸酶的活性也不会产生影响,而盐酸胍和尿素则分别在2 mol/L和3.5 mol/L时能够有效地抑制该酶的活性。南极磷虾碱性磷酸酶动力学研究表明由盐酸胍和尿素诱导的酶抑制过程为单向去折叠过程的一级反应,整体结构变化发生在临近的活性位点[14]。研究结果为了解极端环境条件南极磷虾碱性磷酸酶提供了一种新的理解,也有助于深化我们对酶进化和南极磷虾适应南极极端环境的理解。

Gromek等[33]培养分离自南极大磷虾消化道的一种海洋细菌假交替单胞菌属纯菌种(菌株93)。获得一种碱稳定性枯草杆菌蛋白酶类丝氨酸蛋白酶。该蛋白酶的分子量约为45 ku,在Ca2+条件下稳定。酶活在天然和合成底物下最适温度为45 ℃,最适pH10.0,在0～20 ℃保留最大活性的12%～30%;在55 ℃下60 min是稳定的,pH11.5条件下仍保持最大活性的约70%。表明该酶具有较好的耐热性和耐碱性。该酶在30 ℃,以N-SuccAAPFpNA为底物下的Km为2.49 mmol/L,温度在15～45 ℃时,N-SuccAAPFpNA水解活化能为40.7 kJ×mol-1。表明该酶也能够作为有机溶剂生物催化剂。Turkiewicz等[34]培养分离自南极磷虾胃的海洋细菌鞘氨醇单胞菌(菌株116),纯化和表征其产生的胞外酶,发现其在5～10 ℃有最大分泌量,低于菌株最适生长温度(15 ℃);是一种金属酶(对EDTA敏感),20～30 ℃,pH6.5～7.0时酶活性最大。研究表明,该酶在较宽的温度范围(-10～30 ℃)内能够保持酶活相对稳定。

Turkiewicz等[17]发现南极磷虾同源异构酶具有较高的底物亲和力,高NAD抑制作用,10 mmol/L丙酮酸具有较高的抑制作用,乳酸抑制缺乏及较高的热稳定性和类似于北极磷虾的LDH-A同源异构酶;其是四聚体蛋白,但分子量约为160 ku。南极磷虾同源异构酶表现出很强的非特异性离子交换作用,这在北极磷虾同源异构酶中并未发现。此外,研究还发现,南极磷虾酶与牛血清白蛋白能够稳定的共存[5]。

表4 南极磷虾来源多糖酶[36]

表5 南极磷虾来源糖苷酶[36]

4.2 南极磷虾非蛋白酶的酶学性质

南极磷虾NAGase C纯化浓缩600倍,得率为17%,分子量约为150 ku。NAGase B具有糖蛋白特性,NAGase C对多克隆抗体具有高度专一性,由此可以判断两者不是同源异构体,但有可能在南极磷虾中发挥不同的作用。它们的同时出现可能表明南极磷虾可能利用一种改变同源异构酶浓度机制的生理适应性[20]。研究表明,南极磷虾(1-3)-β-葡聚糖酶主要存在于南极磷虾消化道内容物,其活性主要取决于酶分子的游离巯基基团。Hg2+、碘代乙酸和对氯汞苯甲酸的强烈抑制效应表明,半胱氨酸残基中的巯基基团为酶的活性中心,或这些基团对于保持南极磷虾(1-3)-β-葡聚糖酶分子的构象也很重要[17,35]。表4和表5是关于南极磷虾粗提物中的多糖酶和糖苷酶的种类及酶学性质的介绍。

生存于低温环境的生物通常以极高的代谢速率及耗能较高的生活方式改变其生理适应性,这种生理适应性可能弥补这些生物低温生存过程的新陈代谢限速[37-38]。因此,长期和短期适应过程的这种调节很可能与相关酶的催化有关。基于此,开展南极磷虾酶学性质的研究可能为了解无脊椎动物在极端环境的适应机理提供有价值的信息。通常,酶活性的调节主要通过改变酶的动力学特性获得不同的催化率获得,主要有两种方式:定性调节:即通过调节现有的酶效应子,诱导酶催化性质的改变;定量调节:即通过合成和降解改变酶的浓度来实现。

5 南极磷虾酶的应用进展

南极磷虾具有“强大、高效”的酶系统,这也是决定南极磷虾适应南极极端环境生存的重要因素。研究已经表明,南极磷虾酶为内切酶和外切酶的混合物,两者协同作用能够快速降解生物材料,即使在低温条件下仍具有较高的活性。南极磷虾酶的这些独特性能已被证明能够有效降解坏死的组织碎片、纤维蛋白或血痂等。因此,南极磷虾酶被视为未来可以用于处理“坏死”创面的重要资源。由于南极磷虾酶系的“高活性”,其清创效果显著优于现有的单一或几种酶混合(木瓜蛋白酶、纤溶素、核酸酶等)的酶制剂;此外,研究还证实南极磷虾酶具有加快伤口愈合的功效[39]。南极磷虾酶的清创效果与酶的浓度显著相关;但单一使用胰蛋白酶的降解能力仅为50%,且与酶浓度关系不大。此外,南极磷虾酶可以添加于洗衣粉,用于旧油漆的复新,扇贝加工副产物的酶解,治疗痤疮、慢性溃疡的清创、牙斑的清除、角膜碱烧伤、溶解血栓、促进消化等领域[40]。随着对南极磷虾酶研究的深入,未来,南极磷虾酶可能在食品工业、洗涤工业、医药工业等领域获得更加广泛的应用,为南极磷虾的高值化利用开辟新的道路。

6 结论与展望

南极磷虾酶作为一种来源独特、高效的低温酶系,具有广泛的应用前景。尽管已经开展了多种南极磷虾酶的研究,并对其底物特异性和酶学特征进行了系统分析,但对南极磷虾酶的低温适应机制仍需开展深入研究。随着南极磷虾酶结构解析与功能挖掘的深入,特别是特定底物选择性,热稳定性和低温适应性酶的发现和改造,对于提高南极磷虾酶的催化活性具有非常重要的意义。此外,南极磷虾酶对天然底物或特定物质(如氟)的生物转化也值得深入研究。因此,本文通过综述南极磷虾酶的酶学特征、作用机制等,期望能够为低温酶的开发利用和南极磷虾的品质控制提供新的线索,也为我国综合开发利用南极磷虾资源提供基础信息。

[1]Mekkes JR,Poole ICL,Das PK, et al.Invitrotissue-digesting properties of krill enzymes compared with fibrinolysin/DNAse,papain and placebo[J].International Journal of Biochemistry & Cell Biology,1997,29(4):703-706.

[2]Seki N,Sakaya H,Onozawa T. Studies on proteases from Antarctic krill[J].Bulletin of the Japanese Society of Scientific Fisheries,1977,43:955-962.

[3]王琨.南极磷虾胰蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究[D]. 大连:大连理工大学,2013.

[4]Chen CS and Lian KT.Purification and characterization of beta-D-glucosidases from Euphausia superba[J].Bioscience,Biotechnology,and Biochemistry,1986,50(5):1229-1238.

[5]Mcconville MJ,Ikeda T,Bacic A,et al.Digestive carbohydrases from the hepatopancreas of two Antarctic Euphausiid species(Euphausia superba and E.crystallorophias)[J].Marine Biology,1986,90(3):371-378.

[6]Karlstam B and Ljunglöf A.Purification and partial characterization of a novel hyaluronic acid-degrading enzyme from Antarctic krill(Euphausia superba)[J].Polar Biology,1991,11(11):501-507.

[7]Peters G,Saborowski R,Buchholz F, et al.Two distinct forms of the chitin-degrading enzyme N-acetyl-β-d-glucosaminidase in the Antarctic krill:specialists in digestion and moult[J].Marine Biology,1999,134(4):697-703.

[8]Buchholz F. Moult cycle and seasonal activities of chitinolytic enzymes in the integument and digestive tract of the Antarctic krill,Euphausia superba[J].Polar Biology,1989,9(5):311-317.

[9]Wu Z,Wang J,Shang X, et al.Purification and Characterization of Cold Adapted Trypsins from Antarctic krill(Euphausia superba)[J].International Journal of Peptide Research & Therapeutics,2014,20(4):531-543.

[10]田鑫,汪之和,施文正,等.南极磷虾体内胰蛋白酶的纯化及性质研究[J].上海海洋大学学报,2014,23(5):741-747.

[11]杭虞杰,李学英,杨宪时,等.南极磷虾蛋白酶分离纯化及部分性质研究[J].食品与发酵工业,2011,37(10):92-95.

[12]Sjödahl J,Emmer Å,Vincent J, et al. Characterization of proteinases from Antarctic krill(Euphausia superba)[J].Protein Expression & Purification,2002,26(1):153-161.

[13]Bustos RO,Romo CR,Healy MG. Purification of trypsin-like enzymes from Antarctic krill processing wastewater[J]. Process Biochemistry,1999,35(3-4):327-333.

[14]Si YX,Song JJ,Fang NY, et al.Purification,characterization,and unfolding studies of arginine kinase from Antarctic krill[J].Int J Biol Macromol,2014,67:426-432.

[15]Wang ZJ,Lee J,Si YX,et al.A folding study of Antarctic krill(Euphausia superba)alkaline phosphatase using denaturants[J].Int J Biol Macromol,2014,70:266-274.

[16]Turkiewicz M,Kalinowska H,Zielińska M, et al.Purification and characterization of two endo-1,4-β-xylanases from Antarctic krill,Euphausia superba Dana[J].Comparative Biochemistry & Physiology Part B:Biochemistry and Molecular Biology,2000,127(3):325-335.

[17]Turkiewicz M,Galas E,Zielińska M.Purification and partial characterization of an endo-(1→3)-β-D-glucanase from Euphausia superba Dana(Antarctic Krill)[J].Polar Biology,1985,4(4):203-211.

[18]Mulkiewicz E,Ziętara MS,Strömberg JO, et al. Lactate dehydrogenase from the northern krill Meganyctiphanes norvegica:comparison with LDH from the Antarctic krill Euphausia superba[J].Comparative Biochemistry & Physiology Part B Biochemistry & Molecular Biology,2001,128(2):233-245.

[20]Peters G,Saborowski R,Mentlein R, et al.Isoforms of an N-acetyl-β-d-glucosaminidase from the Antarctic krill,Euphausia superba:purification and antibody production[J]. Comparative Biochemistry & Physiology Part B Biochemistry & Molecular Biology,1998,120(4):743-751.

[21]Napierska D,Skorkowski EF. Temperature sensitivity of malic enzyme from Antarctic krill compared with shrimp from the Vistula[J]. Comparative Biochemistry & Physiology Part A Molecular & Integrative Physiology,1999,124(7):S126.

[22]Fik M. Partial purification and some properties of protease from antarctic Krill[J]. Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und-Forschung,1984,179(4):296-300.

[23]Karlstam B. Crossed immunoelectrophoretic analysis of proteins from Antarctic krill(Euphausia superba)with special reference to serine proteinases[J].Polar Biology,1991,11(7):489-493.

[24]Sjödahl J,Emmer Å,Karlstam B,et al. Separation of proteolytic enzymes originating from Antarctic krill(Euphausia superba)by capillary electrophoresis[J].Journal of Chromatography B Biomedical Sciences & Applications,1998,705(2):231-241.

[25]Price HJ,Boyd KR and Boyd CM.Omnivorous feeding behavior of the Antarctic krill Euphausia superba[J]. Marine Biology,1988,97(1):67-77.

[26]Lancraft TM,Hopkins TL,Torres JJ, et al. Oceanic micronektonic/macrozooplanktonic community structure and feeding in ice covered Antarctic waters during the winter(AMERIEZ 1988)[J].Polar Biology,1991,11(3):157-167.

[27]向宇.南极大磷虾(Euphausia superba)胰蛋白酶样酶分离纯化、酶学性质探索及其生物学活性研究[D].青岛:中国海洋大学,2011.

[28]Saborowski R,Buchholz F. A laboratory study on digestive processes in the Antarctic krill,Euphausia superba,with special regard to chitinolytic enzymes[J].Polar Biology,1999,21(5):295-304.

[29]Spindler KD,Buchholz F. Partial characterization of chitin degrading enzymes from two euphausiids,Euphausia superba and Meganyctiphanes norvegica[J].Polar Biology,1988,9(2):115-122.

[30]徐丽.南极磷虾硫氧还蛋白与组织蛋白酶基因的克隆及异源表达研究[D].青岛:青岛科技大学,2015.

[31]Bucht A,B Karlstam. Isolation and immunological characterization of three highly purified serine proteinases from Antarctic krill(Euphausia superba)[J].Polar Biology,1991,11(7):495-500.

[32]Karlstam B,Johansson B,Brynö C. Identification of proteolytic isozymes from Antarctic krill(Euphausia superba)in an enzymatic debrider[J].Comparative Biochemistry & Physiology Part B Comparative Biochemistry,1991,100(4):817-820.

[33]Gromek E,Turkiewicz M. An Antarctic marine bacteriumPseudoalteromonasspp.,strain 93,as a source of cold-adapted alkalistable subtilisin-like serine protease[J].New Biotechnology,2009,25(25):S93.

[34]Turkiewicz M,Kalinowska H,Gromek E,et al.Biosynthesis and properties of an extracellular metalloprotease from the Antarctic marine bacterium Sphingomonas paucimobilis[J]. Journal of Biotechnology,1999,70(1-3):53-60.

[35]Hellgren L,Mohr V,Vincent J. Proteases of Antarctic krill-a new system for effective enzymatic debridement of necrotic ulcerations[J].Experientia,1986,42(4):403-404.

[36]Chen CS,Gau SW. Polysaccharidase and glycosidase activities of Antarctic krill Euphausia superba 1[J].Journal of Food Biochemistry,1981,5(1):63-68.

[37]Buchholz F,Vetter RAH.Enzyme kinetics in cold water:characteristics of N-acetyl-β-d-glucosaminidase activity in the Antarctic krill,Euphausia superba,compared with other crustacean species[J].Journal of Comparative Physiology B,1993,163(1):28-37.

[38]Vetter RAH,Saborowski R,Peters G, et al. Temperature adaptation and regulation of citrate synthase in the Antarctic krill compared with other crustaceans from different climatic zones[M]. In:Battaglia B,Valencia J,Walton DWH(eds)Antarctic communities. Species,structure and survival. Cambridge:Cambridge University Press,1997:294-299.

[39]Benjamin DC. Increasing the thermal stability of euphauserase[J].European Journal of Biochemistry,2001,268(1):127-131.

[40]Berg ICH,Kalfas S,Malmsten M, et al. Proteolytic degradation of oral biofilmsinvitroandinvivo:potential of proteases originating from Euphausia superba for plaque control[J].European Journal of Oral Sciences,2001,109(5):316-324.

Research progress in enzyme derived from Antarctic krill

YAN Meng-ya1,2,CHEN Xue-zhong2,LIU Zhi-dong2,*,LIU Bao-lin1,HUANG Hong-liang2, WANG Yi-hong2,QU Ying-hong3,LI Bin4,MA Qing-bao2,3,QI Ting1,2,WANG Shuai2,3

(1.School of Medical Instrument and Food Engineering,University of Shanghai for Science and Technology,Shanghai 200093,China; 2.East China Sea Fisheries Research Institute,Chinese Academy of Fishery Sciences,Shanghai 200090,China; 3.College of Food Science and Technology,Shanghai Ocean University,Shanghai 201306,China; 4.Boton(Shanghai)Fragrances Co.,Ltd.,Shanghai 200090,China)

The Antarctic krill(EuphausiaSuperbaDana)is an important zooplankton which lives in Antarctic Ocean. The cold,extreme living environment in Antarctic Ocean cultivates Antarctic krill unique ability to survive. Enzyme,as an important participant of life activities,played a special role in life of livings. As a unique and highly efficient enzyme system in low temperature,enzymes derived from Antarctic krill have a wide application prospect. This article reviews the research progress of enzymes derived from Antarctic krill,and helps to promote comprehensive and deep utilization of Antarctic krill resources.

Antarctic krill(Euphausiasuperba);enzyme;separation and purification;structure identification;enzymatic characteristics

2016-10-21

燕梦雅(1992-)，女，在读硕士研究生，研究方向：食品生物技术研究，E-mail：zdliu1976@163.com。

*通讯作者:刘志东(1976-)，男，博士，副研究员，研究方向：海洋生物资源利用研究，E-mail：zd-liu@hotmail.com。

中央级公益性科研院所基本科研业务费专项资金 (2016HY-ZD0903;2016HY-ZD1003);上海市科技兴农项目(沪农科攻字(2015)第5-5号);国家自然科学基金(31471687);公益性行业(农业)科研专项(201203018);上海市自然科学基金(13ZR1449900)。

TS254.9

A

1002-0306(2017)09-0368-06

10.13386/j.issn1002-0306.2017.09.063