利用纯化组分重建小管内质网网状结构

细胞器所展现的形态特征与其在细胞中所扮演的功能有着紧密的联系，但是我们目前对于细胞器形成的机制仍知之甚少。其中内质网特别有趣，它包含许多形态各异的结构域，包括相互连接的膜小管(membrane tubules)形成的一个动态网状结构。已经知道有几种膜蛋白与这种网状结构的形成有关，但是它们介导网状结构形成的确切机制以及是否所有蛋白都是必需的，目前仍不清楚。美国哈佛医学院的Powers等利用纯化的内质网蛋白重建了一个动态的小管膜网状结构(tubular membrane network)。来自酿酒酵母(Saccharomycescerevisiae)的包含膜融合GTP酶(membrane-fusing GTPase)Sey1p和弯曲稳定蛋白(curvature-stabilizing protein)Yop1p的脂蛋白体(proteoliposomes)在加入GTP后形成了一个小管网状结构。当Sey1p的GTP水解被抑制时，这些小管迅速碎裂，提示这一网状结构的维持需要持续的膜融合，而Yop1p有助于高度弯曲的膜结构的产生。Sey1p也可与其它弯曲稳定蛋白形成网状结构，这些蛋白包括来自不同物种的reticulon(一种内质网膜蛋白)和受体表达增强蛋白(receptor expression-enhancing proteins, REEPs)。此外，atlastin(Sey1p的脊椎动物直系同源蛋白)作为一个既有融合作用又有弯曲稳定作用的蛋白，可自身形成一个GTP水解依赖性的网状结构。该研究结果表明，仅需少数蛋白即可使细胞器成形，并且在形成和分解之间展现出能量依赖性的稳定状态。

Nature, 2017, 543(7644):257-260(李 伟)